Tyrosine

Tyrosine
L ou S(-)-tyrosine D ou R(+)-tyrosine
Général
Nom IUPAC	acide (S)-2-amino-3-(4-hydroxyphényl)propanoïque
Synonymes	Y, Tyr
No CAS	556-03-6 (racémique) 60-18-4 (L) ou S(–) 556-02-5 (D) ou R
No EINECS	200-460-4
DrugBank	DB00135
PubChem	6057
ChEBI	18186
FEMA	3736
SMILES	C([C@H](Cc1ccc(O)cc1)N)(O)=O PubChem, Vue 3D
InChI	InChI : Vue 3D InChI=1/C9H11NO3/c10-8(9(12)13)5-6-1-3-7(11)4-2-6/h1-4,8,11H,5,10H2,(H,12,13)/t8-/m0/s1
Propriétés chimiques
Formule brute	C9H11NO3  [Isomères]
Masse molaire[2]	181,1885 ± 0,0091 g·mol-1 C 59,66 %, H 6,12 %, N 7,73 %, O 26,49 %,
pKa	2,2 [1]
Propriétés physiques
T° fusion	343 °C (décomposition) [1]
Solubilité	479 mg·l-1 (eau,25 °C) [1]
Thermochimie
S0solide	214,01 J·mol-1·K-1 [3]
ΔfH0solide	-685,6 kJ·mol-1 [3]
Cp	216,44 J·mol-1·K-1 (solide,25 °C)[3]
Propriétés biochimiques
Codons	UAU, UAC
pH isoélectrique	5,64
Acide aminé essentiel	dans certains cas
Occurrence dans les protéines humaines	3,2 %
Précautions
SIMDUT[4]
Produit non contrôlé Ce produit n'est pas contrôlé selon les critères de classification du SIMDUT.
Unités du SI & CNTP, sauf indication contraire.

La tyrosine (Tyr ou Y) est un acide aminé aromatique, polaire. Elle participe à la synthèse des catécholamines : l'adrénaline, la noradrénaline, la dopamine et la DOPA. Elle est aussi précurseur de la mélanine (pigment qui colore la peau, les poils, l'iris)et des hormone thyroïdienne (formation de thyronine à partir de deux tyrosine).

Synthèse des catécholamines

Elle est synthétisée par le corps humain, à partir de la phénylalanine, sauf dans un cas, plus ou moins marqué, de phénylcétonurie (maladie résultant d'une accumulation de phénylalanine, dans le sang, dû à l'affaiblissement d'une enzyme hydroxylase: la phénylalanine hydroxylase). Elle est donc indispensable, en présence de phénylalanine^{[réf. nécessaire]} et se trouve être un marqueur signifiant de la présence de phénylalanine dans l'environnement.

Le noyau aromatique de la tyrosine (ou parahydroxy phénylalanine) comprend un groupement hydroxyl qui rend sa chaine latérale moins hydrophobe que celle de la phénylalanine (mais la tyrosine est un acide aminé nettement moins soluble dans l'eau que la phénylalanine). Cette fonction hydroxyle lui permet d'être phosphorylée par des enzymes appelés kinases. La phosphorylation d'un acide aminé a très souvent un rôle de régulation de l'activité de l'enzyme elle même. La thréonine et la sérine sont deux autres acides aminés pouvant subir la même phosphorylation.

La tyrosine peut également être modifiée en (3-)nitrotyrosine. Cette réaction de nitration peut affecter la tyrosine en tant qu'acide aminé libre ou que résidu d'acide aminé intégré dans une chaîne polypeptidique. In vivo, cette réaction est majoritairement due à l'action de l'acide péroxynitreux (ou péroxynitrite, ONOOH), mais d'autres voies réactionnelles peuvent également aboutir à la formation de nitrotyrosine. In vitro, le tétranitrométhane (TNM) a aussi été utilisé dans ce but. La nitration de tyrosines est généralement vue comme un phénomène pathologique (e.g. l'augmentation de la concentration plasmatique de nitrotyrosine est considérée comme un biomarqueur de phénomènes inflammatoires), bien que la possibilité que cette réaction soit également un phénomène physiologique ait récemment été suggérée.

Applications thérapeutiques

Henri Laborit fut un des premiers chercheurs à l'employer et à obtenir les brevets mondiaux d'application thérapeutique, dans le traitement des états de choc, des dépressions, de l'hypertension artérielle et de la maladie de Parkinson. Il dut abandonner car il ne trouva personne à l'époque pour les exploiter.

Trouble du déficit de l'attention

L'administration de tyrosine par voie orale, en conjonction avec le 5-HTP (précurseur immédiat de la sérotonine) et un certain nombre de cofacteurs et d'adjuvants^[5], a causé une amélioration significative chez 67 % des 85 participants dans un essai clinique sur le trouble du déficit de l'attention avec hyperactivité. Suite à un ajustement de la dose basé sur l'excrétion de métabolites urinaires chez ceux qui ne répondaient pas au traitement, le taux de succès s'élevait à 77 %. Il a été fréquemment observé que l'administration de tyrosine n'était pas suffisante, et que la DOPA, sous forme d'extrait standardisé à 40% de la plante mucuna pruniens (pois mascate) était nécessaire pour atteindre les hausses de catécholamines souhaitées (telles qu'évaluées par la mesure de métabolites urinaires)^[6]. Les auteurs de l'étude font remarquer que le degré d'innocuité de ce protocole se compare avantageusement aux méthodes pharmacologiques couramment employées (par exemple, la ritaline)^[7].

Aliments sources de tyrosine

Comme tous les acides aminés, la tyrosine est présente là où il y a des protéines.

On trouve notamment de la tyrosine dans les aliments suivants :

• amande
• avocat
• banane
• produit laitier
• fève lima
• graine de citrouille
• graine de sésame

Cependant, la quantité de tyrosine ingérée ne dépendra pas seulement de ses concentrations dans un aliment donné, mais aussi de la quantité totale consommée. Par exemple, il est plus rare que l'on consomme autant de protéines en mangeant des graines de sésame ou de citrouille que l'on en consomme en mangeant des fèves.

On peut observer de petites étoiles blanches visibles sur la tranche de section de certains fromages. Ce sont des cristaux de tyrosine, qui attestent de la protéolyse qui a eu lieu lors de la maturation du fromage. Cette tyrosine peu soluble dans l'eau se rassemble en fines cristallisations.

Action dans le corps humain

La tyrosine intervient dans la synthèse de la mélanine, le pigment naturel de la peau et des cheveux.

Elle a une action sur la dépression ou l’anxiété et intervient dans la formation du neurotransmetteur épinéphrine à partir de la phénylalanine. Elle est aussi considérée comme un antioxydant.^{[réf. nécessaire]}

Notes et références

Liens externes

• http://www.chups.jussieu.fr/polys/biochimie/STbioch/POLY.Chp.11.19.html
• (en) http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/tyrosin_en.html

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