Histidine

Histidine
L ou S(-)-histidine D ou R(+)-histidine
Général
Nom IUPAC	acide (S)-2-amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propanoïque
Synonymes	H, His
No CAS	4998-57-6 (racémique) 71-00-1 (L) ou S(-) 351-50-8 (D) ou R(+)
No EINECS	200-745-3 206-513-8 (D)
FEMA	3694
SMILES	NC(Cc1cncn1)C(=O)O PubChem, Vue 3D
InChI	InChI : Vue 3D InChI=1/C6H9N3O2/c7-5(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)
Propriétés chimiques
Formule brute	C6H9N3O2  [Isomères]
Masse molaire[1]	155,1546 ± 0,0066 g·mol-1 C 46,45 %, H 5,85 %, N 27,08 %, O 20,62 %,
pKa	1,70 6,04 9,09
Propriétés physiques
T° fusion	287 °C
Propriétés biochimiques
Codons	CAU, CAC,
pH isoélectrique	7,59
Acide aminé essentiel	oui, sauf pour les adultes
Occurrence dans les protéines humaines	2,3 %
Précautions
SIMDUT[2]
Produit non contrôlé Ce produit n'est pas contrôlé selon les critères de classification du SIMDUT.
Unités du SI & CNTP, sauf indication contraire.

L'histidine (His) est un des 20 acides aminés codés génétiquement dans l'ADN. D'un point de vue nutritionnel, l'histidine est considérée chez l'Homme comme un acide aminé essentiel (pour les nourrissons). Sa chaîne latérale a un caractère basique et comporte un cycle imidazole.

Fonction dans les protéines

L'histidine est un acide aminé qui remplit des fonctions importantes dans la structure et la fonction des protéines. Le noyau imidazole de l'histidine dispose d'un atome d'azote pouvant capter un proton, avec un pKa proche de la neutralité (pKa~6.8) et donc des conditions physiologiques. Cette propriété est cruciale pour la fonction de certaines protéines:

• Elle permet à certains résidus d'histidine présents dans les sites actifs d'enzymes d'intervenir dans des réactions de transfert de proton, dans les conditions physiologiques du cytoplasme (pH~7).
• Dans l'hémoglobine, les histidines présentes dans la protéine participent au maintien du pH sanguin, en agissant comme molécule tampon.

L'azote du cycle imidazole des histidines peut également former des liaisons de coordination avec des ions métalliques comme Zn²⁺, Co²⁺, Fe²⁺ ou Ni²⁺. Ces liaisons sont importantes pour la fixation de ces ions dans des métalloprotéines, où la complexation du métal est requise pour l'activité de la protéine. On trouve par exemple une histidine comme ligand axial du fer dans la myoglobine et l'hémoglobine et deux histidines dans la complexation du Zinc présent dans la collagénase, une protéase qui dégrade le collagène.

Autres rôles

Purification par chromatographie d'affinité métallique

La propriété de fixation des ions métalliques par l'histidine est à la base d'une technologie de purification de protéines recombinantes appelée chromatographie d'affinité pour ions métalliques immobilisés ((en) IMAC, pour immobilized metal affinity chromatography).

Le principe de cette méthode est le suivant: par génie génétique, on ajoute à la protéine une séquence contenant au moins six histidines consécutives (étiquette poly-histidine). Cette étiquette est capable d'intéragir fortement avec des ions métalliques. On utilise cette propriété pour fixer la protéine ainsi étiquetée sur une résine chromatographique sur laquelle est chélatée un ion métallique. Après lavage des protéines non retenues, la protéine est ensuite éluée par une solution d'imidazole qui déplace la protéine de l'ion métallique par compétition.

Dérivés de l'histidine

Par méthylation de l'histidine en 1, ou en 3, on obtient des acides aminés méthylés présents dans l'urine de l'homme. Cet acide aminé également est un précurseur de la biosynthèse de l'histamine (vasodilatateur) et de la carnosine.

Notes et références

Liens externes

• (en) Histidine biosynthesis (early stages)
• (en) Histidine biosynthesis (later stages)
• (en) Histidine catabolism
• (en) Computational Chemistry Wiki
• (en) http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/histidin_en.html

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