Cofacteur à molybdène
- Cofacteur à molybdène
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Cofacteur à molybdène |
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Structure du cofacteur à molybdène
à base de molybdoptérine |
Général |
No CAS |
872689-63-9 |
PubChem |
25202532 |
SMILES |
C( C1C(= C( C2C( O1) NC3= C( N2) C(= O) N= C( N3) N)[ S-])[ S-]) OP(= O)([ O-])[ O-]. O=[ Mo+ 2]= O
PubChem, Vue 3D
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InChI |
Std. InChI : Vue 3D
InChI= 1S/ C10H14N5O6PS2. Mo. 2O/ c11- 10- 14- 7- 4( 8( 16) 15- 10) 12- 3- 6( 24) 5( 23) 2( 21- 9( 3) 13- 7) 1- 20- 22( 17, 18) 19;;;/ h2- 3, 9, 12, 23- 24H, 1H2,( H2, 17, 18, 19)( H4, 11, 13, 14, 15, 16);;;/ q;+ 2;;/ p- 4
Std. InChIKey :
HDAJUGGARUFROU- UHFFFAOYSA- J
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Propriétés chimiques |
Formule brute |
C10H12MoN5O8PS2 [Isomères]
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Masse molaire[1] |
521,29 ± 0,04 g·mol-1
C 23,04 %, H 2,32 %, Mo 18,41 %, N 13,43 %, O 24,55 %, P 5,94 %, S 12,3 %,
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Unités du SI & CNTP, sauf indication contraire.
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Un cofacteur à molybdène, parfois abrégé en MoCo, est un cofacteur nécessaire à l'activité de certaines enzymes telles que la xanthine oxydase, la DSMO réductase, la sulfite oxydase, la nitrate réductase, l'éthylbenzène hydroxylase (EC 1.17.99.2), la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase à ferrédoxine (EC 1.2.7.6) et l'arséniate réductase à glutarédoxine (EC 1.20.4.1)[2],[3]. Chimiquement, de tels cofacteurs résultent de la formation d'un complexe entre un oxyde de molybdène et une molécule de molybdoptérine, ou un dérivé — parfois assez éloigné — de molybdoptérine.
Les nitrogénases, phylogénétiquement plus anciennes, sont les seules enzymes connues utilisant le molybdène mais sans molybdoptérine — elles utilisent à la place des centres fer-soufre, de structure très différente dans laquelle le molybdène est lié à d'autres atomes métalliques ; elles permettent à certaines bactéries et cyanobactéries de fixer l'azote atmosphérique.
Ce type de cofacteurs peut revêtir diverses formes actives chez les procaryotes, tel que le bis(molybdoptérine guanine dinucléotide)molybdène ci-dessous :
-
Structure du bis(
molybdoptérine guanine dinucléotide)
molybdène bactérien[4].
Le cofacteur à molybdène utilisé par la sulfite oxydase a encore une structure différente :
-
Notes et références
- ↑ Masse molaire calculée d’après Atomic weights of the elements 2007 sur www.chem.qmul.ac.uk.
- ↑ (en) G. Schwarz, « Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency », dans Cell. Mol. Life Sci., vol. 62, no 23, décembre 2005, p. 2792-2810 [lien PMID, lien DOI]
- ↑ (en) B. Smolinsky, S. A. Eichler, S. Buchmeier, J. C. Meier, G. Schwarz, « Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis », dans J. Biol. Chem., vol. 283, no 25, juin 2008, p. 17370–9 [lien PMID, lien DOI]
- ↑ a et b (en) G. Schwarz, R. R. Mendel, M. W. Ribbe, « Molybdenum cofactors, enzymes and pathways », Nature, août 2009, 460 (7257) 839-847. DOI:10.1038/nature08302. PMID : 19675644
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2010.
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