- Cofacteur à molybdène
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Cofacteur à molybdène
Structure du cofacteur à molybdène
à base de molybdoptérineGénéral No CAS PubChem SMILES InChI Propriétés chimiques Formule brute C10H12MoN5O8PS2 [Isomères] Masse molaire[1] 521,29 ± 0,04 g·mol-1
C 23,04 %, H 2,32 %, Mo 18,41 %, N 13,43 %, O 24,55 %, P 5,94 %, S 12,3 %,Unités du SI & CNTP, sauf indication contraire. Un cofacteur à molybdène, parfois abrégé en MoCo, est un cofacteur nécessaire à l'activité de certaines enzymes telles que la xanthine oxydase, la DSMO réductase, la sulfite oxydase, la nitrate réductase, l'éthylbenzène hydroxylase (EC ), la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase à ferrédoxine (EC ) et l'arséniate réductase à glutarédoxine (EC )[2],[3]. Chimiquement, de tels cofacteurs résultent de la formation d'un complexe entre un oxyde de molybdène et une molécule de molybdoptérine, ou un dérivé — parfois assez éloigné — de molybdoptérine.
Les nitrogénases, phylogénétiquement plus anciennes, sont les seules enzymes connues utilisant le molybdène mais sans molybdoptérine — elles utilisent à la place des centres fer-soufre, de structure très différente dans laquelle le molybdène est lié à d'autres atomes métalliques ; elles permettent à certaines bactéries et cyanobactéries de fixer l'azote atmosphérique.
Ce type de cofacteurs peut revêtir diverses formes actives chez les procaryotes, tel que le bis(molybdoptérine guanine dinucléotide)molybdène ci-dessous :
Le cofacteur à molybdène utilisé par la sulfite oxydase a encore une structure différente :
Notes et références
- Atomic weights of the elements 2007 sur www.chem.qmul.ac.uk. Masse molaire calculée d’après
- (en) G. Schwarz, « Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency », dans Cell. Mol. Life Sci., vol. 62, no 23, décembre 2005, p. 2792-2810 [lien PMID, lien DOI]
- (en) B. Smolinsky, S. A. Eichler, S. Buchmeier, J. C. Meier, G. Schwarz, « Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis », dans J. Biol. Chem., vol. 283, no 25, juin 2008, p. 17370–9 [lien PMID, lien DOI]
- (en) G. Schwarz, R. R. Mendel, M. W. Ribbe, « Molybdenum cofactors, enzymes and pathways », Nature, août 2009, 460 (7257) 839-847. DOI:10.1038/nature08302.
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