- Méthanogenèse
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La méthanogenèse, ou biométhanation, désigne l'ensemble des voies métaboliques produisant du méthane CH4 chez certains microorganismes qualifiés de méthanogènes. De tels microorganismes n'ont été identifiés qu'au sein du domaine des archées, un groupe de procaryotes distincts des bactéries et des eucaryotes d'un point de vue phylogénétique, bien que de nombreuses archées vivent étroitement associées à des bactéries anaérobies. La production de méthane est une manifestation importante et très répandue du métabolisme microbien. C'est bien souvent la dernière étape de la décomposition de la biomasse, participant ainsi au processus plus général de méthanisation.
Certaines études réalisées au début du siècle indiqueraient que les feuilles des plantes vivantes produiraient elles aussi du méthane[1], tandis que d'autres recherches établiraient plutôt que les plantes rejetteraient par les feuilles du méthane absorbé au niveau des racines[2]. Il se peut que des processus inconnus produisent du méthane chez les végétaux, mais ceci n'est en aucun cas attesté.
Biochimie de la méthanogenèse
La méthanogenèse microbienne est une forme de respiration anaérobie[3], l'oxygène O2 étant un inhibiteur de croissance chez les méthanogènes. Dans la respiration aérobie, O2 est l'accepteur final d'électrons et il se forme de l'eau H2O ; dans le cas des méthanogènes, l'accepteur final d'électrons est le carbone de petites molécules organiques : les réactions les mieux décrites font intervenir le dioxyde de carbone CO2 et l'acide acétique CH3COOH, mais d'autres composés sont également possibles, tels que l'acide formique HCOOH, le méthanol CH3OH, les méthylamines CH3NH2, (CH3)2NH et (CH3)3N, le sulfure de diméthyle (CH3)2S et le méthanethiol CH3SH.
- CO2 + 4 H2 → CH4 + 2 H2O : réduction du dioxyde de carbone.
- CH3COOH → CH4 + CO2 : réduction de l'acide acétique.
La réduction d'une molécule de CO2 en CH4 fait intervenir successivement plusieurs enzymes, coenzymes et cofacteurs en six étapes majeures :
- La formylméthanofurane déshydrogénase (EC ) catalyse la fixation d'une molécule de dioxyde de carbone CO2 sur son cofacteur méthanofurane pour donner du formylméthanofurane. Cette enzyme recourt également au cofacteur à molybdène, contenant du molybdène et de la molybdoptérine.
- CO2 + méthanofurane + accepteur d'électrons réduit
H2O + formylméthanofurane + accepteur d'électrons oxydé.
- La formylméthanofurane:tétrahydrométhanoptérine N-formyltransférase (EC ) transfère le groupe formyle sur l'azote no 5 de sa coenzyme, la tétrahydrométhanoptérine (THMPT), pour former la formyltétrahydrométhanoptérine :
- formylméthanofurane + 5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine méthanofurane + 5-formyl-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine.
- Le groupe formyle se condense alors au sein de la molécule pour donner la méthényl-THMPT+, réduite ensuite en méthylène-THMPT[4] par une méthylènetétrahydrométhanoptérine déshydrogénase (EC ) :
- 5,10-méthényl-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + coenzyme F420 réduite 5,10-méthylène-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + coenzyme F420 oxydée.
- La méthylène-THMPT est ensuite convertie en méthyl-THMPT par une méthylènetétrahydrométhanoptérine réductase (EC ) avec la coenzyme F420 comme source d'électrons :
- 5,10-méthylènetétrahydrométhanoptérine + coenzyme F420 réduite 5-méthyl-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + coenzyme F420 oxydée.
- La méthyl-THMPT transfère son méthyle à la coenzyme M (2-sulfanyléthanesulfonate) sous l'action de la tétrahydrométhanoptérine S-méthyltransférase[3] (EC ) pour redonner la tétrahydrométhanoptérine en formant la méthyl-coenzyme M :
- 5-méthyl-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + coenzyme M 5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + méthyl-coenzyme M.
- La méthyl-coenzyme M réagit enfin avec la coenzyme B (7-thioheptanoylthréoninephosphate) pour donner un hétérosulfure en libérant le méthane CH4 sous l'action de la méthyl-coenzyme M réductase (EC ), avec le cofacteur F430 comme groupement prosthétique :
Notes et références
- (en) F. Kepler et al., « Methane emissions from terrestrial plants under aerobic conditions », dans Nature, vol. 439, no 7073, 2006, p. 187-191 [lien PMID, lien DOI]
- (en) Science Now – 14 janvier 2009 « Methane Emissions? Don't Blame Plants ».
- (en) R. K. Thauer, « Biochemistry of Methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson », dans Microbiology, 1998, 144, 2377-2406.
- (en) M. Korbas, S. Vogt, W. Meyer-Klaucke, E. Bill, E. J. Lyon, R. K. Thauer, et S. Shima, « The Iron-Sulfur Cluster-free Hydrogenase (Hmd) Is a Metalloenzyme with a Novel Iron Binding Motif », dans Journal of Biological Chemistry, 2006, 281, 30804-30813.
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