Modification post-traductionelle

Un modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule.

Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demie-vie, ou de sa localisation cellulaire.

Les modifications post-traductionnelles impliquant l'addition d'un groupe fonctionnel

• l'acétylation, soit l'addition d'un groupe acétyl, généralement en N-terminal d'un protéine ;
• l'alkylation, soit l'addition d'un groupe alkyl, méthyl ou éthyl ;
  • la méthylation est l'addition d'un groupe méthyl, généralement sur les acides aminés lysine ou arginine.
• la biotinylation, qui est l'acylation d'une lysine par un groupement biotine.
• la glutamylation, qui est la liaison covalente d'un résidu d'acide glutamique sur la tubuline ou un autre protéine.
• la glycylation, qui est la liaison covalente d'un ou plusieurs (jusqu'à 40) résidus glycine sur la partie C-terminale de la tubuline.
• la glycosylation, soit l'addition d'un groupe glycosyl sur un résidu asparagine, hydroxylysine, sérine, ou thréonine, produisant ainsi une glycoprotéine.
• l'isoprénylation, soit l'addition d'un groupe isoprenoïde (c.a.d. farnesol ou geranylgeraniol) :
  • la prénylation
  • la myristoylation
  • la farnésylation
  • la géranyl-géranylation
• la lipoylation
• la phosphopantetheinylation, ou addition d'un 4'-phosphopantetheinyl depuis le coenzyme A.
• la phosphorylation, qui est l'addition d'un groupe phosphate, généralement sur une sérine, tyrosine, thréonine ou histidine acceptrice.
• la sulfatation, qui est l'addition d'un groupe sulfate sur une tyrosine.
• la sélénation.
• l'amidation en C-terminal.

Les modifications post-traductionnelles impliquant l'addition de groupes peptidiques ou de protéines

• l'ubiquitination, qui est une liaison covalente d'ubiquitine sur une lysine acceptrice.
• la sumoylation, qui est une liaison covalente de protéine SUMO, généralement sur une lysine acceptrice.
• la Neddylation, qui est une liaison covalente de la protéine NEDD8 sur une lysine acceptrice.
• l'urmylation.

Les modifications post-traductionnelles changeant la nature chimique des acides aminés

• la citrullination, ou déimination soit la conversion d'arginine en citrulline.
• la déamidation, soit la conversion de glutamine en acide glutamique ou de l'asparagine en acide aspartique

Les modifications post-traductionnelles impliquant des changements structuraux

• les ponts di-sulfures qui résultent dans la liaison chimique des groupement SH3 de deux cystéines.
• Les clivages protéiques par une protéase d'un lien peptidique.

L'expression des gènes
Introduction à la génétique	Théorie fondamentale de la biologie moléculaire • ADN • ARN • Protéine • Code génétique •Synthèse des protéines
Transcription	Régulation de la transcription Facteurs de transcription • ARN Polymérase • Promoteur • Régulation post-transcriptionnelle Modifications post-transcriptionnelles • édition •épissage • épissage alternatif • Polyadénylation • Dégradation des ARNm non-sens
Traduction	Régulation de la traduction Facteurs d'initiation • Ribosome • ARNt • IRES • traduction coiffe-dépendante Régulation post-traductionnelle Modifications post-traductionnelles (ajout de groupe fonctionnels, peptidiques, modifications structurelles ou chimiques) • Phosphorylation • Proteolyse
Contrôle épigénetique	Méthylation de l'ADN • code des Histones • Gènes HOX • Gène soumis à empreinte

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