- Proteine SUMO
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Protéine SUMO
Les protéines SUMO (pour Small Ubiquitin-like MOdifier) sont une famille de petites protéines de 12 kDa (ou une centaine d'acides aminés). Elles sont structuralement proches de l'ubiquitine ou de la protéine NEDD8, mais fonctionnellement associées à un mécanisme particulier de modification post-traductionnelle appelé sumoylation.
Sommaire
Historique
La protéine SUMO a été découverte dans les années 1990, 20 ans après la découverte de l'ubiquitine. Ce délai est dû à la nature instable du lien entre les protéines cibles et SUMO. C'est grâce à RanGap, une protéine sumoylée stable, que la découverte a eue lieu [1].
Expression et isoformes de SUMO
SUMO est principalement exprimée chez les eucaryotes. Chez les organismes moins complexes, tels que la levure et la mouche, il existe une seule isoforme de SUMO. Par contre, chez les vertébrés, il existe trois isoformes appelées SUMO1, SUMO2 et SUMO3 [2] La séquence de SUMO2/3 est identique à 95%. Cependant SUMO1 est homologue à seulement 50%[2]. SUMO est aussi un gène essentiel à la survie de nombreux organismes incluant la levure[2], le nématode[3].
Fonction biologique
Article détaillé : Sumoylation.La grande majorité des protéines sumoylées connues chez les mammifères sont impliquées dans les mécanismes de la transcription et le trafic nucléo-cytoplasmique. Par contre des études récentes ont montré un rôle plus diversifié qui implique la réplication de l'ADN, la réparation de l'ADN ainsi que le métabolisme[1].
Maladies impliquant la protéine SUMO
E2, l'enzyme de conjugaison de SUMO, est surexprimée dans certaines tumeurs malignes chez l'humain. Des possibles implications des protéines SUMO dans les maladies d'Huntington, d'Alzheimer et de Parkinson sont suggérées[1].
Prédire la sumoylation
Le motif consensus est un tetrapéptide qui est: Ψ-K-x-D/E ou Ψ représente un acide aminé hydrophobe, K la lysine acceptrice qui forme la liaison isopeptidique avec le SUMO, x un acide aminé quelconque et D/E représente un acide aspartique ou un acide glutamique. Ce motif est reconnu par E2, l'enzyme de conjugaison. Des programmes informatiques sont capables de prédire des sites théoriques de sumoylation in silica grâce au motif consensus et au signal de localisation nucléaire[4].
Notes et références
- ↑ a , b et c Cell Biology: SUMO par E. Meulmeester et F. Melchior, dans Nature 452,709-711, 2008
- ↑ a , b et c Protein modification by SUMO par Johnson, E. S. dans Annu. Rev. Biochem. 73, 355–382 (2004).
- ↑ Functional genomic analysis of C. elegans chromosome I by systematic RNA interference Fraser AG, Kamath RS, Zipperlen P, Martinez-Campos M, Sohrmann M, Ahringer J. dans Nature 408: 325-30, 2000.
- ↑ A genome-wide analysis of sumoylation-related biological processes and functions in human nucleus, Fengfeng Zhou, Yu Xue, Hualei Lu, Guoliang Chen, Xuebiao Yao dans FEBS Letters 2005:20;579(16):3369-75
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