- Lectine
-
Les lectines sont des protéines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains carbohydrates. Elles interviennent dans divers processus biologiques, au niveau de la reconnaissance entre les cellules (ex: immunité, infection). Par exemple la Concanavaline A (hémaglutinine) est responsable notamment de l'hémaglutination, intervenant en alimentation et en biotechnologie.
Sigle Noms de la la lectine Source motif ligand Lectines spécifiques du Mannose ConA Concanavaline A, Lectine du haricot sabre Canavalia ensiformis résidus α-D-mannosyl and α-D-glucosyl
structures ramifiées d'α-mannosyl (type riche en α-mannose, ou type hybride et bi-antennaire de N-Glycans complexes)
LCH Lectine de la lentille Lens culinaris région de base fucosylée des N-Glycans complexes bi- et tri-antennaires GNA (Snowdrop lectin) Galanthus nivalis structures riche en mannose liés α 1-3 et α 1-6 Lectines spécifiques du Galactose / N-acetylgalactosamine RCA PhytoAgglutinine, Toxoalbumine, ricine, RCA120 Ricinus communis Galβ1-4GlcNAcβ1-R PNA Lectine de l'arachide (Peanut Agglutinin) Arachis hypogaea Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) AIL Jacaline Artocarpus integrifolia (Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) VVL (Hairy vetch lectin) Vicia villosa GalNAcα-Ser/Thr (Tn-Antigen) Lectines spécifiques du N-acetylglucosamine WGA Lectine du soja (Wheat Germ agglutinin) Triticum vulgaris GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (acide sialique) SNA Lentille du sureau (Elderberry lectin) Sambucus nigra Neu5Acα2-6Gal(NAc)-R MAL (Maackia amurensis lectin) Maackia amurensis Neu5Ac/Gcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-R Lectines spécifiques du Fucose UEA agglutinine du Houx Ulex europaeus Fucα1-2Gal-R AAL (Aleuria aurantia lectin) Aleuria aurantia Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc,
R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1
Lectines majeures[1] Sommaire
Sources et structure
Les lectines sont des glycoprotéines que l'on trouve en forte concentration dans la plupart des graines de légumineuses sèches (lentilles, fèves, pois), mais aussi de façon plus large dans la nature (autres familles de plantes, champignons et chez les animaux aussi).
La première lectine identifiée est connue sous le terme d'hémaglutinine, extraite à partir du pois Canavalia ensiformis par Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie). Le composé actif purifié, est la concanavaline A. Une autre lectine populaire est la ricine, très toxique, obtenue à partir des graines de ricin. Les lectines sont isolées à présent à large échelle et valorisées commercialement pour caractériser les molécules glycosylées en protéomique, les structures cellulaires en biologie cellulaire, purifier des molécules glycosylées, et surtout phénotyper les cellules sanguines.
Propriétés et fonctions biologiques
Les lectines se lient spécifiquement par affinité à un ose ou oligoside (présents sur des carbohydrates, glycoprotéines ou glycolipides), de façon similaire aux enzymes et aux immunoglobulines. Le mot lectine vient d'ailleurs du latin legere, signifiant « sélectionner ». La fixation est usuellement plus forte des mono- aux oligo-saccharides de structure plus longue. Les constantes d'affinité Kd sont de 10-6 - 10-7 mol/L pour des glycoprotéines (donc moindre que celle des anticorps).
Chez les animaux
Les lectines sont impliquées dans la régulation de l'adhésion cellulaire, la synthèse de glycoprotéines et le contrôle de la concentration des protéines dans le sang. Elles jouent un rôle majeur dans l'immunité, en reconnaissant les carbohydrates spécifiques de certains agents infectieux pathogènes.
-
- La concanavaline A induit la mitose des lymphocytes, et est supposée médier l'interaction entre les oligosaccharides (alpha-mannosyl) de la surface du virus HIV et les lymphocytes T humains
- Certains virus se fixent aux lectines des cellules de leur hôte pour les infecter.
- Certaines lectines existent à la surface des cellules du foie mammalien (reconnaissent le galactose) et sont présumées servir de récepteur pour éliminer certaines glycoprotéines de la circulation sanguine.
- D'autres lectines fixent des enzymes (hydrolases) contenant le mannose-6-phosphate, pour les délivrer aux lysosomes.
- Les lectines fixant le mannose sont impliquées dans le mécanisme d'activation par le complément du Coronavirus félin.
- Des lectines se fixent sur les glycoprotéines extra-cellulaires et inter-cellulaires.
Les lectines posent parfois des problèmes en alimentation (voir infra).
Chez les plantes
La fonction des lectines chez les plantes est mal connue. Elle semble plus liée à la croissance et la germination, voire la survie des graines, qu'à un rôle envisagé pour accueillir les bactéries symbiotiques type Rhizobium.
Plusieurs lectines ont été montrées reconnaitre des ligands non glycosidiques, hydrophiles (porphyrines) ou hydrophobes (adénine, auxines, cytokinine, et acide indole acétique) [2].
La ricine est une toxine mortelle, bien connue, contenant deux domaines : l'un fixe les résidus galactosyl, permettant à la protéine d'entrer dans les cellules ; l'autre est une N-glycosidase qui clive les nucléobases des ARN ribosomiques, inhibant ainsi la synthèse protéique.
Effets alimentaires
La consommation d'aliments riches en lectines peut causer diarrhées, nausées, et vomissements. Par exemple les fortes teneurs du soja en lectine SBA (soybean agglutinin) affectent l'intestin grêle (fixation sur les villosités des cellules en brosse, et modification de leur métabolisme). Une cuisson ménagère après trempage quelques heures suffit pour supprimer la toxicité relative des lectines dans les graines. Cependant, certaines lectines (exemple du haricot) résistent davantage à la chaleur que d'autres. Aussi, les lectines peuvent causer des irritations et excès d'excrétion de la muqueuse intestinale, et conséquemment affecter la capacité d'absorption intestinale. À long terme, elles peuvent causer des allergies, déficiences nutritionnelles ou immunologiques[3].
Les lectines pourraient induire une résistance à la leptine, hormone qui régule les réserves de graisse[4] .
Applications
Les lectines sont utilisées en biotechnologies et en diagnostique biomédical.
- Médecine et recherche
En hématologie: la plupart des lectines agglutinent les érythrocytes, se liant aux antigènes de groupe sanguin. La lectine d'Ulex Europaeus reconnait la substance H présente sur les hématies de groupe O et A2 et absente des hématies "Bombay", celle de Dolichos biflorus le groupe A1, et celle de Vicia graminea le groupe N.
En neurologie: la lectine PHA-I permet le traçage antérograde des axones efférents [5]
En virologie: la lectine de la banane (BanLec) inhibe le HIV-1 in vitro[6]
- En biochimie et proteomique:
Les lectines fournissent des outils pour étudier les glycoprotéines (anticorps, cytokines, hormones, facteurs de croissance, enzymes, récepteurs et même toxines et virus) :
- – pour les purifier (par affinité, une fois couplées à un support chromatographique) ;
- – pour les détecter (une fois marquées par un fluorophore ou une enzyme, en techniques de Cytométrie en flux, immuno-blotting, Immunoprécipitation...).
Les glycoprotéines, éventuellement après clivage enzymatique, peuvent ainsi être caractérisées quantitativement et qualitativement (glycoformes, structure de complexes, interactions).
Notes et références
- List de lectines, Interchim, 2010. Consulté le 2010-05-05
- S. S., Kavitha, M., Swamy, M. J. Komath, Organic and Biomolecular Chemistry, vol. 4, 2006, p. 973–988
- Katsuya Miyake, « (en) Lectin-based food poisoning: a new mechanism of protein toxicity. », dans PLoS One, vol. 1, 2007, p. e687 [lien DOI]
- (en) T Jönsson, S Olsson, B Ahrén, T C Bøg-Hansen, A Dole and S Lindeberg (2005). "Agrarian diet and diseases of affluence – Do evolutionary novel dietary lectins cause leptin resistance?". BioMed Central Ltd.. doi:10.1186/1472-6823-5-10. PMID 9546043. http://www.biomedcentral.com/1472-6823/5/10
- (en) Neil R. Carlson, Physiology of Behavior, 9e éd., Boston, Pearson Education, Inc., 2007 (ISBN 978-0-205-46724-2), p. 144
- (en) "A Lectin Isolated from Bananas Is a Potent Inhibitor of HIV Replication" 2010 http://www.jbc.org/content/285/12/8646.abstract
Portail de la biochimie
Portail de la biologie cellulaire et moléculaire
-
Wikimedia Foundation. 2010.
