- Concanavaline A
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Concanavaline A ![Structure crystallographique du tetramer du haricot sabre concanavalin A (les monomers son colorés en cyan, vert, rouge, et magenta respectivement). Les ions calcium et Manganese sont représentés comme des sphères en couleurs or et gris[1].](/pictures/frwiki/50/200px-3CNA_Concanavalin_A.png)
Structure crystallographique du tetramer du haricot sabre concanavalin A (les monomers son colorés en cyan, vert, rouge, et magenta respectivement). Les ions calcium et Manganese sont représentés comme des sphères en couleurs or et gris[1].Caractéristiques générales PDB 3CNA UniProt P81461 La concanavaline A (ConA) est une glycoprotéine de la famille des lectines. Elle se lie spécifiquement par affinité au D-mannose et au D-glucose.
Sommaire
Origine
La concanavaline A (Con A) est produite par le haricot sabre (Canavalia ensiformis) où elle s'accumule dans le fruit (fève). C'est la première lectine à avoir été identifiée et extraite (Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie). Elle est aussi appelée hémaglutinine, en raison de sa capacité à précipiter les érythrocytes, mais diffère de l'hémaglutinine (HA) du virus de la grippe.
Le haricot sabre contient 2 autres globulines lectines: la concanavaline B (96KDa) et la jacaline.
Structure et propriétés
Comme la majorité des lectines, la ConA est un homotétramère: chaque sous-unité (de 26.5KDa, 237 amino-acides, fortement glycosylée) lie deux atomes, un Ca2+ et un métal de transition (généralement du Mn2+). Sa structure tertiaire a été élucidée[2], et l'on connait bien les bases moléculaires de ses interactions avec les métaux qui la composent, et de son affinité pour le mannose et le glucose[3]
La ConA est spécifique pour les résidus α-D-mannosyl et α-D-glucosyl (deux hexoses ne différant que par la disposition de l'alcool sur le carbone 2) en position terminale des structures ramifiées de N-Glycanes (type riche en α-mannose, ou type hybride et bi-antennaire de glycanes complexes). Elle a 4 sites de fixation, correspondants aux 4 sous unités.
Le poids moléculaire est de 104-113KDa [4]. Le point isoélectrique (pI) est de l'ordre de 4.5-5.5.
La Concanavalin A a une faible effet de Diffusion Raman, 20 cm-1 [5]. Cette émission est assignée à la faible motilité du tonneau ("beta barrel") formé de 14 brins beta dans la structure de la ConA[6].
Activité
- La Concanavalin A interagit avec divers récepteurs contenant des carbohydrates à mannose, à commencer les marqueurs de groupe sanguin, les immunoglobulines et l'antigène carcino-embryonnaire (CEA). Il interagit aussi avec les lipoprotéines[7] et le lipopolysaccharide (LPS)[8].
- La ConA agglutine fortement les érythrocytes -sans en être spécifique de groupe sanguin-, et bien les cellules cancéreuses[8]. Les cellules normales ne sont pas agglutinées, sauf après traitement hydrolytique (trypsinisation)[8]. De nombreuses études rapportent l'agglutination de types cellulaire comme les fibres musculaires locust, les lymphocytes, les fibroblastes, les adipocytes[8].
- La ConA réagit avec nombreuses bactéries, comme E. coli, Dictyostelium discoideum et B. substilis [8].
- La ConA induit la mitose des lymphocytes[8].
Elle induit la maturation des oocystes [8]. Elle est supposée médier l'interaction entre les oligosaccharides (alpha-mannosyl) de la surface du virus HIV et les lymphocytes T humains[8].
Notes et références
- PDB 3CNA; Hardman KD, Ainsworth CF, « Structure of concanavalin A at 2.4-A resolution », dans Biochemistry, vol. 11, no 26, décembre 1972, p. 4910–9 [lien PMID, lien DOI]
- (en) W Min et al., EMBO J. 11 (1992) 1303-1307; et Modèle de structure de la Concanavalin A
- (en) R Loris, T Hamelryck, J Bouckaert, L Wyns (1998); Legume lectin structure, Biochim. Biophys. Acta 1383(1988): 9–36
- (en) J.B.Summer et al. (1938); J.B.Summer et al.; JBC 1938; "The molecular Weights of canavalin, concanavalin A, and Concanavalin B"
- Painter PC, Mosher LE, Rhoads C, « Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins », dans Biopolymers, vol. 21, no 7, juillet 1982, p. 1469–72 [lien PMID, lien DOI]
- Chou KC, « Low-frequency motions in protein molecules. Beta-sheet and beta-barrel », dans Biophys. J., vol. 48, no 2, août 1985, p. 289–97 [lien PMID, lien DOI]
- (en) J A Harmony and E H Cordes (1975); The Journal of Biological Chemistry, N.250. No.22, Issue 01, pp. 8614-8617. 1975; "Native human plasma low density lipoprotein (LDL) interacts with concanavalin A but not with ricin"
- ConA technical information, from Interchim
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