- α-amylase
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α-amylase
L'α-amylase pancréatique (l'ion Ca++ est représenté par le rond jaune pâle en bas au centre)Caractéristiques générales Nom approuvé 4-α-D-glucane glucanohydrolase Autres noms ou symbole glycogénase ; endoamylase ; Taka-amylase A ; 1,4-α-D-glucane glucanohydrolase Fonction saccharidase Symbole AMY1A, AMY1B, AMY1C, AMY2A, AMY2B Homo sapiens Chromosome et locus 1p21 Autre symbole AMY1A Numéro CAS Entrez 276 HUGO 474 OMIM 104700 RefSeq NM_001008221 UniProt P04745 Nomenclature EC 3.2.1.1 Homo sapiens Chromosome et locus 1p21 Autre symbole AMY1B Entrez 277 HUGO 475 OMIM 104701 RefSeq NM_001008218 UniProt P04745 Homo sapiens Chromosome et locus 1p21 Autre symbole AMY1C Entrez 278 HUGO 476 OMIM 104702 RefSeq NM_001008219 UniProt P04745 Homo sapiens Chromosome et locus 1p21.1 Autre symbole AMY2A Entrez 279 HUGO 477 OMIM 104650 RefSeq NM_000699 UniProt P04746 Homo sapiens Chromosome et locus 1p21 Autre symbole AMY2B Entrez 280 HUGO 478 OMIM 104660 RefSeq NM_020978 UniProt P19961 L'α-amylase (ou diastase) fut la toute première enzyme qui fut découverte en 1833 par Anselme Payen et Jean-François Persoz[1].
L'α-amylase (EC ) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui hydrolyse les polysaccharides). C'est un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites.
Elle est également synthétisée dans les fruits de beaucoup de plantes durant leur maturation (c'est ce qui rend leur goût si doux et sucré), et aussi pendant la germination des graines. L'amylase est entre autres responsable de la production de malt.
Sommaire
Types
Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase salivaire (ou amylase 1) et l'amylase pancréatique (ou amylase 2 ou ptyaline). Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques.
Mécanisme d'action
L'α-amylase brise les liaisons α(1→4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que l'amidon cuit.
Elle possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Elle se lie avec affinité au S. viridans ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50% de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter l'acide glutamique que celle-ci produit en acide organique.
Génétique
Chez l'Homme, toutes les iso-amylases sont liées au chromosome 1q21.
L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme possède un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, diholoside réducteur qui pourra être détecté grâce à la liqueur de Fehling.
Pathologies
Des niveaux anormaux d'amylase ont été trouvés dans des cas de :
- traumatismes salivaires (incluant les problèmes liés à l'intubation pendant une anesthésie)
- oreillons (provoquant l'inflammation des glandes salivaires)
- pancréatite (à cause des dommages créés sur les cellules productrices d'amylase)
- problèmes rénaux (à cause d'une sécrétion réduite).
En général, une quantité d'enzymes plus de 10 fois supérieure à la normale est un des symptômes de la pancréatite. Lorsque la quantité est de l'ordre de 5 à 10 fois le taux normal, cela peut indiquer des problèmes duodénaux ou rénaux. Parfois, on peut trouver une faible augmentation d'amylase dans la salive sans que ce soit pathogène.
Séquence
Les cinq α-amylases humaines comportent chacune 511 acides aminés. Les différences entre elles sont très petites (les amylases 1A, 1B et 1C sont identiques). Le tableau qui suit donne la comparaison des cinq chaînes.
α-amylase 1A : (001-060) MKLFWLLFTI GFCWAQYSSN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 1B : (001-060) MKLFWLLFTI GFCWAQYSSN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 1C : (001-060) MKLFWLLFTI GFCWAQYSSN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 2A : (001-060) MKFFLLLFTI GFCWAQYSPN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 2B : (001-060) MKFFLLLFTI GFCWAQYSPN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 1A : (061-120) NENVAIHNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMCGN
α-amylase 1B : (061-120) NENVAIHNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMCGN
α-amylase 1C : (061-120) NENVAIHNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMCGN
α-amylase 2A : (061-120) NENVAIYNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMCGN
α-amylase 2B : (061-120) NENVAIHNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMSGN
α-amylase 1A : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLSGL
α-amylase 1B : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLSGL
α-amylase 1C : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLSGL
α-amylase 2A : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLTGL
α-amylase 2B : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLVGL
α-amylase 1A : (181-240) LDLALGKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR IDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPEG
α-amylase 1B : (181-240) LDLALGKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR IDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPEG
α-amylase 1C : (181-240) LDLALGKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR IDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPEG
α-amylase 2A : (181-240) LDLALEKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR LDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPAG
α-amylase 2B : (181-240) LDLALEKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR LDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPAG
α-amylase 1A : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 1B : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 1C : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 2A : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 2B : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 1A : (301-360) FMPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 1B : (301-360) FMPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 1C : (301-360) FMPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 2A : (301-360) FVPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 2B : (301-360) FMPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 1A : (361-420) RYFENGKDVN DWVGPPNDNG VTKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV NFRNVVDGQP
α-amylase 1B : (361-420) RYFENGKDVN DWVGPPNDNG VTKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV NFRNVVDGQP
α-amylase 1C : (361-420) RYFENGKDVN DWVGPPNDNG VTKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV NFRNVVDGQP
α-amylase 2A : (361-420) RQFQNGNDVN DWVGPPNNNG VIKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV IFRNVVDGQP
α-amylase 2B : (361-420) RQFQNGNDVN DWVGPPNNNG VIKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV NFRNVVDGQP
α-amylase 1A : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWT FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 1B : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWT FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 1C : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWT FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 2A : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWS FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 2B : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWT FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 1A : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L
α-amylase 1B : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L
α-amylase 1C : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L
α-amylase 2A : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L
α-amylase 2B : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK LLiens externes
Voir aussi
- http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC3/0201a.html#001
- http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.1
- http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?3.2.1.1
Notes et références
- Google Books Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels », Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, pp. 73-92, consultable sur
Catégorie :- EC 3.2.1
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