- Chymotrypsine
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Chymotrypsine 
Caractéristiques générales Autres noms ou symbole chymotrypsines A et B ; α-chymar ophth ; avazyme ; chymar ; chymotest ; enzeon ; quimar ; quimotrase ; α-chymar ; α-chymotrypsine A ; α-chymotrypsine Fonction sérine-protéase Localisation pancréas Symbole CTR Homo sapiens Chromosome et locus 16q23.1 Autre symbole CTRB1 Numéro CAS Entrez 1504 HUGO 2521 OMIM 118890 RefSeq NM_001906 UniProt P17538 Nomenclature EC 3.4.21.1 Homo sapiens Chromosome et locus 16q22.3 Autre symbole CTRB2 Entrez 440387 HUGO 2522 RefSeq NM_001025200 UniProt Q6GPI1 Homo sapiens Chromosome et locus 1p36.21 Autre symbole CTRC Entrez 11330 HUGO 2523 OMIM 601405 RefSeq NM_007272 UniProt Q99895 La chymotrypsine (EC ) est une protéase digestive, fabriquée par le pancréas, de la famille des sérine-protéases, qui peut accomplir la protéolyse. Elle coupe préférentiellement les protéines au niveau de la liaison carboxylique de la tyrosine, du tryptophane, de la phénylalanine ou de la leucine. Ces acides aminés non-polaires crèent une "poche hydrophobe" nécessaire à l'activité enzymatique.
Sommaire
Synthèse et activation
La chymotrypsine est produite par le pancréas sous une forme inactive : le chymotrypsinogène. L'activation est provoquée par la trypsine qui coupe cette molécule en deux chaînes, puis par la chymotrypsine elle-même lors d'une trans-protéolyse, donnant à la fin une structure globualire compacte de trois chaînes reliées par deux ponts disulfures et repliées en 2 domaines de 120 acides aminés.
Ces domaines adoptent la conformation d'un tonneau β formé de 6 brins β.
Le site actif est situé dans une crevasse bordée par les 2 domaines. Il fixe le substrat au niveau de 2 régions (la région 214-216 et la région 189-216 et 226).
Mécanisme d'action
Mécanisme d'action de la chymotrypsine
La chymotrypsine intervient dans la protéolyse des protéines du système digestif des mammifères et autres êtres vivants. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques par hydrolyse, mécanisme au départ extrêmement lent sans un activateur.
La chymotrypsine attaque les groupes carbonyles potentiellement nucléophiles impliqués dans une liaison peptidique grâce à la sérine 195, laquelle se lie à son substrat pour former un intermédiaire substrat-enzyme covalent. Le site actif de l'enzyme fait également intervenir les acides aminés His57, Asp102 et Gly193.
Il a été montré que la réaction de la chymotrypsine avec son substrat se produit en deux phases : une phase initiale d'éclatement au tout début de la réaction, puis une phase d'état stationnaire qui suit la loi de Michaelis-Menten.
La chymotrypsine doit absolument être conservée au froid pour garder l'activité enzymatique.
Séquence
Séquence du chymotrypsinogène B1 (gènes 16q23 et 16q24.1)
10 20 30 40 50 60 MASLWLLSCF SLVGAAFGCG VPAIHPVLSG LSRIVNGEDA VPGSWPWQVS LQDKTGFHFC 70 80 90 100 110 120 GGSLISEDWV VTAAHCGVRT SDVVVAGEFD QGSDEENIQV LKIAKVFKNP KFSILTVNND 130 140 150 160 170 180 ITLLKLATPA RFSQTVSAVC LPSADDDFPA GTLCATTGWG KTKYNANKTP DKLQQAALPL 190 200 210 220 230 240 LSNAECKKSW GRRITDVMIC AGASGVSSCM GDSGGPLVCQ KDGAWTLVGI VSWGSDTCST 250 260 SSPGVYARVT KLIPWVQKIL AANSéquence du chymotrypsinogène B2 (gène 16q23.1)
10 20 30 40 50 60 MAFLWLLSCW ALLGTTFGCG VPAIHPVLSG LSRIVNGEDA VPGSWPWQVS LQDKTGFHFC 70 80 90 100 110 120 GGSLISEDWV VTAAHCGVRT SDVVVAGEFD QGSDEENIQV LKIAKVFKNP KFSILTVNND 130 140 150 160 170 180 ITLLKLATPA RFSQTVSAVC LPSADDDFPA GTLCATTGWG KTKYNANKTP DKLQQAALPL 190 200 210 220 230 240 LSNAECKKSW GRRITDVMIC AGASGVSSCM GDSGGPLVCQ KDGAWTLVGI VSWGSRTCST 250 260 TTPAVYARVA KLIPWVQKIL AANRéférences
Catégorie :- EC 3.4.21
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