Chymosine
- Chymosine
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Molécule de
chymosine colorée selon ses acides aminés
La chymosine (ou rennine) (ne pas confondre avec rénine) est une enzyme de la catégorie des peptidases : elle brise la liaison peptidique Phe(105)-Met(106) de la k-caséine. Cette coupure protéolytique implique l'utilisation d'une molécule d'eau, ce qui permet de classer l'enzyme parmi les hydrolases, plus précisément parmi les endopeptidases (EC 3.4.23.4). On la trouve dans le suc gastrique des nouveau-nés, notamment des jeunes bovins[1].
Activité de l'enzyme
C'est une hydrolase spécifique de la k-caséine. Elle scinde la liaison peptidique Phe(105)-Met(106), donc entre une phénylalanine et une méthionine. Son activité optimale se situe à 55 °C et à pH acide (3,5-4).
Utilisation
Pour fabriquer les fromages, on ajoute au lait de la présure de veau qui contient cette enzyme. Celle-ci hydrolyse la molécule, la coupant ainsi en deux. On obtient d'une part le CMP (Caseino-Macro-Peptide) hydrophile et soluble, diffusé à l'extérieur de la micelle de caséines ; d'autre part le PCK (Para-Caséine-Kappa) hydrophobe, qui lui reste à l'intérieur. L'ajout de chymosine et son action sur la κ-caséine permet la déstabilisation des micelles de caséine du lait qui vont alors coaguler en présence d'ions calcium et donner un bloc solide de lait: le caillé.
Annexes
Voir aussi
Liens externes
Références
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2010.
Contenu soumis à la licence CC-BY-SA. Source : Article Chymosine de Wikipédia en français (auteurs)
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