- Dihydrolipoyl déshydrogénase
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Dihydrolipoyl déshydrogénase
Structure d'une E3 humaine (PDB 1ZY8).N° EC EC N° CAS Bases de données IntEnz Vue IntEnz BRENDA Entrée BRENDA IUBMB 1.8.1.4 à l'IUBMB KEGG Entrée KEGG MetaCyc Voie métabolique PRIAM Profil PDB Structures GO AmiGO / EGO La dihydrolipoyl déshydrogénase (DLD), également appelée dihydrolipoamide déshydrogénase, est la dernière des trois enzymes du complexe pyruvate déshydrogénase (PDC), du complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase et du complexe alpha-cétoacide ramifié déshydrogénase, constitués chacun d'une décarboxylase, d'une transacétylase et d'une réductase.
Le complexe pyruvate déshydrogénase
Article principal : complexe pyruvate déshydrogénase.Le PDC catalyse la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA, réaction qui réalise notamment la liaison entre la glycolyse et le cycle de Krebs ; les autres enzymes du complexe sont la pyruvate déshydrogénase (E1) et la dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2). Cette réaction s'écrit globalement :
Le mécanisme en est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :
La dihydrolipoyl déshydrogénase
La DLD est une flavoprotéine qui, outre sa participation aux trois complexes enzymatiques que sont le complexe pyruvate déshydrogénase, le complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase et le complexe alpha-cétoacide ramifié déshydrogénase, catalyse plus simplement la réduction du lipoamide en dihydrolipoamide.
Son confacteur est la flavine adénine dinucléotide (FAD), qui transfère au nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) les deux atomes d'hydrogène libérés par le dihydrolipoamide lors de son oxydation en lipoamide.
Flavine adénine dinucléotide (FAD) Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) Catégorie :- EC 1.8.1
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