- Leucyl-aminopeptidase
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Leucyl-aminopeptidase Ajouter une image
Caractéristiques générales Nom approuvé leucyl-aminopeptidase Autres noms ou symbole leucine-aminopeptidase ; leucylpeptidase ; peptidase S ; aminopeptidase du cytosol ; cathepsine III ; L-leucine-aminopeptidase ; leucinaminopeptidase ; leucinamide-aminopeptidase ; protéines FTBL ; protéinates FTBL ; aminopeptidase II ; aminopeptidase III ; aminopeptidase I Fonction peptidase de type M17 Symbole LAP3 Homo sapiens Chromosome et locus 4p15.32 Autre symbole PEPS, LAPEP, LAP Numéro CAS Entrez 51056 HUGO 18449 OMIM 170250 RefSeq NM_015907 UniProt P28838 Nomenclature EC 3.4.11.1 La leucyl-aminopeptidase (EC ) est une enzyme appartenant au groupe des hydrolases (enzymes catalysant l'hydrolyse de produits métaboliques), sous-groupe des peptidases de type M17 (enzymes coupant des chaînes peptidiques et utilisant un atome métallique lourd dans son site). C'est aussi une exopeptidase, c'est-à-dire une enzyme coupant un polypeptide à partir des extrémités.
Synthèse et activation
L'enzyme est produite au niveau du rein et est activée par la présence de métaux lourds (généralement deux ions Zn++). On la trouve chez l'être humain dans les intestins, les reins, la bile, l'estomac, la salive et le plasma sanguin.
La leucine aminopeptidase peut couper toutes les liaisons d'un peptides à l'exception des liaisons engageant une proline. La rpoline fait courber la chaine polypeptidique, ce qui arrête la leucine aminopeptidase. En revanche la leucine aminopeptidase peut couper l'arginine ou la lysine (tout comme le fait la trypsine). Source : Cours de biochimie à la fac de médecine.
Séquence
La leucyl-aminopeptidase humaine comprend 519 acides aminés.
10 20 30 40 50 60 MFLLPLPAAG RVVVRRLAVR RFGSRSLSTA DMTKGLVLGI YSKEKEDDVP QFTSAGENFD 70 80 90 100 110 120 KLLAGKLRET LNISGPPLKA GKTRTFYGLH QDFPSVVLVG LGKKAAGIDE QENWHEGKEN 130 140 150 160 170 180 IRAAVAAGCR QIQDLELSSV EVDPCGDAQA AAEGAVLGLY EYDDLKQKKK MAVSAKLYGS 190 200 210 220 230 240 GDQEAWQKGV LFASGQNLAR QLMETPANEM TPTRFAEIIE KNLKSASSKT EVHIRPKSWI 250 260 270 280 290 300 EEQAMGSFLS VAKGSDEPPV FLEIHYKGSP NANEPPLVFV GKGITFDSGG ISIKASANMD 310 320 330 340 350 360 LMRADMGGAA TICSAIVSAA KLNLPINIIG LAPLCENMPS GKANKPGDVV RAKNGKTIQV 370 380 390 400 410 420 DNTDAEGRLI LADALCYAHT FNPKVILNAA TLTGAMDVAL GSGATGVFTN SSWLWNKLFE 430 440 450 460 470 480 ASIETGDRVW RMPLFEHYTR QVVDCQLADV NNIGKYRSAG ACTAAAFLKE FVTHPKWAHL 490 500 510 DIAGVMTNKD EVPYLRKGMT GRPTRTLIEF LLRFSQDNARéférences
Catégorie :- EC 3.4.11
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