Enzyme parfaite
- Enzyme parfaite
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Une enzyme parfaite est une enzyme dont la catalyse est si efficace, que presque chaque rencontre entre l'enzyme et le substrat donne lieue à une réaction. Une telle réaction est limitée par la diffusion du substrat. Soit le rapport kcat/Km, avec Km la constante de Michaelis-Menten, kcat le nombre de molécules de substrat fixés par un site actif par seconde. Ce rapport atteint la valeur limite de 108 à 109 M-1 s-1.
Une telle réaction est limitée seulement par la diffusion du substrat. Des exemples d'enzymes parfaites (catalytiquement parlant): triose-phosphate isomérase, carbonique anhydrase, acetylcholinestèrase, catalase, fumarase, β-lactamase, et superoxyde dismutase. Certaines enzymes ont des cinétiques plus rapides que les taux de diffusion ne le permettent, alors que cela semble impossible. Des mécanismes ont été proposés pour expliquer ce phénomène. On pense que certaines protéines accélèrent la catalyse, en pré-orientant et faisant rentrer leur substrat dans le site à l'aide d'un champ dipolaire électrique. D'autres évoquent un mécanisme quantique tunnel, par lequel un proton ou un électron peut passer les barrières d'activation, bien qu'il reste des controverses pour les protons tunnels[1],[2] .
Références
- ↑ Mireia Garcia-Viloca, Jiali Gao, Martin Karplus, Donald G. Truhlar Science 9 January 2004: Vol. 303. no. 5655, pp. 186 - 195
- ↑ Mats M. H. Olsson, Per E. M. Siegbahn, Warshel A. J Am Chem Soc. 2004 Mar 10;126(9):2820-2828.
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2010.
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