Enzymologie

L'enzymologie est la branche de la biochimie qui étudie les enzymes. Différents domaines plus spécifiques peuvent être dégagés:

• l'étude des réactions enzymatiques, comprenant la cinétique réactionnelle.
• l'approche structurale des enzymes et leur relation avec leur activité, ce qui permet en outre de classer les enzymes selon la Nomenclature EC.

Inhibiteur

Un inhibiteur est une molécule dont la présence fait diminuer la vitesse de réaction catalysée par l'enzyme car sa forme tridimentionnelle est identique au substrat de cette enzyme. Dans le cadre de la catalyse de michaelienne, tout se passe comme si la concentration d'enzyme active est diminuée, diminuant ainsi l'efficacité.

Les principaux types d'inhibition sont :

• compétitive
• incompétitive
• non compétitive
• mixte
• allostérique

Calcul de vitesse de réaction et de constante de Michaelis

Les calculs enzymologiques se basent sur des mesures d'apparition de produit ou de disparition de substrat en fonction du temps. On utilise souvent des techniques d'absorption par colorimétrie pour juger de ces quantités. Les données recueillies permettent de déterminer le type d'enzyme et de catalyse à partir d'une analyse cinétique. Par exemple, dans le cas d'une enzyme simple, suivant la loi de Michaelis-Menten, il est possible de tracer un graphique ayant en ordonnée l'inverse de la quantité du produit et en abscisse l'inverse du temps. Le graphique obtenu donne une droite théorique (représentation de Lineweaver-Burk). La vitesse d'une enzyme simple suit la loi de Michaelis & Menten :

Avec :

•  : vitesse initiale (c’est-à-dire en absence de produit) de la réaction enzymatique pour une concentration de substrat (en µmol/min) ;
•  : Vitesse initiale maximale mesurée pour une concentration saturante de substrat (en µmol/min) ;
•  : Concentration en substrat (en mol/L) ;
•  : Constante de Michaelis spécifique de l'enzyme. C'est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à (en mol/L). Elle correspond à l'inverse de la constante d'affinité apparente du substrat pour l'enzyme, c'est-à-dire égale à la constante de dissociation. Il faut toutefois noter que la constante de Michaelis n'est pas une constante de dissociation à proprement parler, mais elle peut le devenir par exemple dans des conditions non catalytiques.

Graphiquement, l'équation de Michaelis est une branche d'hyperbole.

Voir aussi

• Enzyme
• Inhibiteur
• Hanes-Woolf

Sources

Enzymologie élémentaire

• Portail de la biochimie