Canal potassique

Canal potassique
Vue de dessus d'un canal potassique (PDB 1BL8) laissant passer un ion potassium (en violet)

En biologie cellulaire, les canaux potassiques sont le type le plus répandu de canal ionique et sont présents dans pratiquement tous les organismes vivants[1]. Ils forment des pores traversant les membranes cellulaires et sélectifs aux ions potassium. On les trouve dans la plupart des types de cellules et ils contrôlent un large éventail de fonctions cellulaires[2],[3].

Rôles

Dans les cellules excitables comme les neurones, ils sont responsables des potentiels d'action et définissent le potentiel membranaire de repos.

Contribuant à la régulation de la durée du potentiel d'action dans le muscle cardiaque, le dysfonctionnement des canaux potassiques peut provoquer des arythmies mortelles.

Ils interviennent également dans la régulation des processus cellulaires tels que les sécrétions d'hormones (par exemple, la libération d'insuline par les cellules bêta dans le pancréas), leur mauvais fonctionnement pouvant entraîner des maladies comme le diabète.

Classes

Il existe quatre grandes classes de canaux potassiques:

  • les canaux potassiques activés par le calcium - ouverts en réponse à la présence d'ions calcium (ou d'autres molécules activatices).
  • les canaux potassiques à rectification interne -un courant facilite le passage vers l'intérieur de la cellule.
  • les canaux potassiques à quatre segments transmembranaires- sont constitutivement ouverts ou possèdent une haute activation basale, appelés aussi canaux potassiques de repos ou canaux de fuite, lorsqu'ils sont ouverts, ils permettent aux ions de potassium de traverser la membrane à une vitesse comparable à une diffusion dens de l'eau enpure.
  • canaux potassiques dépendants du potentiel - sont des canaux ioniques voltage-dépendants qui s'ouvrent ou se ferment en réponse à des changements dans le potentiel transmembranaire.

Le tableau suivant présente une comparaison des principales classes de canaux de potassium avec des exemples représentatifs (pour une liste complète de canaux au sein de chaque classe, voir la page des classes respectives).

Classes de canaux potassiques, rôle et pharmacologie.[4]
Classe Sous-classes Fonction Bloqueurs Activateurs
activés par le calcium
6T & 1P
  • BK channel
  • SK channel
  • inhibition following stimuli increasing intracellular calcium
  • charybdotoxin, iberiotoxin
  • apamin
  • 1-EBIO
  • NS309
  • CyPPA
à rectification interne
2T & 1P
  • ROMK (Kir1.1)
  • recyclage et sécrétion de potassium des néphrons
  • Non sélectif: Ba2+, Cs+
  • aucun
  • GPCR regulated (Kir3.x)
  • mediate the inhibitory effect of many GPCRs
  • GPCR antagonistes
  • ifenprodil[5]
  • GPCR agonistes
  • ATP-sensitive (Kir6.x)
  • férmé quand la concentration en ATP iest suffisamment forte pour provoquer la sécrétion d'insuline.
  • glibenclamide
  • tolbutamide
à domaines en tandem
4T & 2P
dépendants du potentiel
6T & 1P
  • hERG (Kv11.1)
  • KvLQT1 (Kv7.1)
  • tetraethylammonium
  • 4-aminopyridine
  • dendrotoxins (some types)
  • retigabine (Kv7)[22]

Références

  1. ↑ J.T. Littleton, B. Ganetzky, « Ion channels and synaptic organization: analysis of the Drosophila genome », dans Neuron, vol. 26, no 1, 2000, p. 35–43 [lien PMID, lien DOI] 
  2. ↑ (en) Bertil Hille, Ion channels of excitable membranes, Sunderland, Mass, Sinauer, 2001, 3e éd. (ISBN 978-0-87893-321-1), « Chapter 5: Potassium Channels and Chloride Channels », p. 131–168 
  3. ↑ (de) Jessell, Thomas M.; Kandel, Eric R.; Schwartz, James H., Principles of Neural Science, New York, McGraw-Hill, 2000, 4the éd. (ISBN 978-0-8385-7701-1) (LCCN 99044479), « Chapter 6: Ion Channels », p. 105–124 
  4. ↑ (en) Rang, HP, Pharmacology, Edinburgh, Churchill Livingstone, 2003, 5e éd. (ISBN 978-0-443-07145-4), p. 60 
  5. ↑ Kobayashi T, Washiyama K, Ikeda K, « Inhibition of G protein-activated inwardly rectifying K+ channels by ifenprodil », dans Neuropsychopharmacology, vol. 31, no 3, 2006, p. 516–24 [lien PMID, lien DOI] 
  6. ↑ a, b, c, d, e et f Enyedi P, Czirják G, « Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels », dans Physiological Reviews, vol. 90, no 2, 2010, p. 559–605 [lien PMID, lien DOI] 
  7. ↑ a, b, c, d, e et f Lotshaw DP, « Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels », dans Cell Biochemistry and Biophysics, vol. 47, no 2, 2007, p. 209–56 [lien PMID, lien DOI] 
  8. ↑ Fink M, Lesage F, Duprat F, Heurteaux C, Reyes R, Fosset M, Lazdunski M, « A neuronal two P domain K+ channel stimulated by arachidonic acid and polyunsaturated fatty acids », dans The EMBO Journal, vol. 17, no 12, 1998, p. 3297–308 [lien PMID, lien DOI] 
  9. ↑ Goldstein SA, Bockenhauer D, O'Kelly I, Zilberberg N, « Potassium leak channels and the KCNK family of two-P-domain subunits », dans Nat. Rev. Neurosci., vol. 2, no 3, 2001, p. 175–84 [lien PMID, lien DOI] 
  10. ↑ Sano Y, Inamura K, Miyake A, Mochizuki S, Kitada C, Yokoi H, Nozawa K, Okada H, Matsushime H, Furuichi K, « A novel two-pore domain K+ channel, TRESK, is localized in the spinal cord », dans The Journal of Biological Chemistry, vol. 278, no 30, 2003, p. 27406–12 [lien PMID, lien DOI] 
  11. ↑ Czirják G, Tóth ZE, Enyedi P, « The two-pore domain K+ channel, TRESK, is activated by the cytoplasmic calcium signal through calcineurin », dans The Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 18, 2004, p. 18550–8 [lien PMID, lien DOI] 
  12. ↑ Kindler CH, Yost CS, Gray AT, « Local anesthetic inhibition of baseline potassium channels with two pore domains in tandem », dans Anesthesiology, vol. 90, no 4, 1999, p. 1092–102 [lien PMID, lien DOI] 
  13. ↑ a, b et c Meadows HJ, Randall AD, « Functional characterisation of human TASK-3, an acid-sensitive two-pore domain potassium channel », dans Neuropharmacology, vol. 40, no 4, 2001, p. 551–9 [lien PMID, lien DOI] 
  14. ↑ Kindler CH, Paul M, Zou H, Liu C, Winegar BD, Gray AT, Yost CS, « Amide local anesthetics potently inhibit the human tandem pore domain background K+ channel TASK-2 (KCNK5) », dans Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics, vol. 306, no 1, 2003, p. 84–92 [lien PMID, lien DOI] 
  15. ↑ Punke MA, Licher T, Pongs O, Friederich P, « Inhibition of human TREK-1 channels by bupivacaine », dans Anesthesia & Analgesia, vol. 96, no 6, 2003, p. 1665–73 [lien PMID, lien DOI] 
  16. ↑ Lesage F, Guillemare E, Fink M, Duprat F, Lazdunski M, Romey G, Barhanin J, « TWIK-1, a ubiquitous human weakly inward rectifying K+ channel with a novel structure », dans The EMBO Journal, vol. 15, no 5, 1996, p. 1004–11 [lien PMID] 
  17. ↑ Duprat F, Lesage F, Fink M, Reyes R, Heurteaux C, Lazdunski M, « TASK, a human background K+ channel to sense external pH variations near physiological pH », dans The EMBO Journal, vol. 16, no 17, 1997, p. 5464–71 [lien PMID, lien DOI] 
  18. ↑ Reyes R, Duprat F, Lesage F, Fink M, Salinas M, Farman N, Lazdunski M, « Cloning and expression of a novel pH-sensitive two pore domain K+ channel from human kidney », dans The Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 47, 1998, p. 30863–9 [lien PMID, lien DOI] 
  19. ↑ Meadows HJ, Benham CD, Cairns W, Gloger I, Jennings C, Medhurst AD, Murdock P, Chapman CG, « Cloning, localisation and functional expression of the human orthologue of the TREK-1 potassium channel », dans Pflügers Archiv : European Journal of Physiology, vol. 439, no 6, 2000, p. 714–22 [lien PMID, lien DOI] 
  20. ↑ Patel AJ, Honoré E, Lesage F, Fink M, Romey G, Lazdunski M, « Inhalational anesthetics activate two-pore-domain background K+ channels », dans Nature Neuroscience, vol. 2, no 5, 1999, p. 422–6 [lien PMID, lien DOI] 
  21. ↑ Gray AT, Zhao BB, Kindler CH, Winegar BD, Mazurek MJ, Xu J, Chavez RA, Forsayeth JR, Yost CS, « Volatile anesthetics activate the human tandem pore domain baseline K+ channel KCNK5 », dans Anesthesiology, vol. 92, no 6, 2000, p. 1722–30 [lien PMID, lien DOI] 
  22. ↑ Rogawski MA, Bazil CW, « New molecular targets for antiepileptic drugs: alpha2delta, SV2A, and Kv7/KCNQ/M potassium channels », dans Curr Neurol Neurosci Rep, vol. 8, no 4, juillet 2008, p. 345–52 [lien PMID, lien DOI] 

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