Vitesse initiale (biochimie)
- Vitesse initiale (biochimie)
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Définition, expression
La vitesse initiale, Vi, d'une réaction enzymatique est la vitesse instantanée, au temps t=0, de transformation d'un substrat par une enzyme.
- Si la vitesse initiale est mesurée en large excès de substrat ([S]>10 x Km), elle est proportionnelle à la concentration d'enzyme et est exprimée en µmole par minute par litre de milieu réactionnel. Cette propriété sert de principe de base au dosage de la concentration d'une enzyme.
- Si la concentration en substrat est très faible ([S]<0,1 x Km), alors elle est proportionnelle à la concentration en substrat. On se place dans ces conditions pour réaliser le dosage d'un substrat.
L'enzyme, en présence d'une forte concentration en substrat, est saturée. Dans ce cas, la vitesse initiale est égale à la vitesse initiale maximale notée Vmax.
Évolution avec la température
- Vi augmente avec la température, la réaction enzymatique est facilitée par l'agitation moléculaire.
- Au-delà d'une température critique pour laquelle Vi est maximale, l'activité de l'enzyme décroît très vite. L'enzyme est dénaturée (la chaleur entraîne la cassure de liaisons hydrogène).
Évolution avec le pH
Il existe un pH optimum pour lequel Vi est maximale. En effet, l'ionisation du site actif de l'enzyme (et aussi, celle du substrat) est la plus favorable à la fixation du substrat sur l'enzyme, le complexe [enzyme-substrat] est le plus stable.
Il existe également un pH d'arrêt basique et un pH d'arrêt acide au-delà desquels l'enzyme est dénaturée.
Voir aussi
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2010.
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