Aldolase

Aldolase
Fructose-diphosphate aldolase A
Fructose-1,6-bisphosphate aldolase 4ALD wpmp.png
  N° EC   EC 4.1.2.13
  N° CAS   9024-52-6
  Bases de données
  IntEnz   Vue IntEnz
  BRENDA   Entrée BRENDA
  IUBMB   4.1.2.13 à l'IUBMB
  KEGG   Entrée KEGG
  MetaCyc   Voie métabolique
  PRIAM   Profil
  PDB   Structures
  GO   AmiGO / EGO

L’aldolase est une enzyme intervenant dans la 4e étape de la glycolyse pour catalyser la réaction inverse d'une aldolisation revenant à cliver le fructose-1,6-diphosphate en glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P) et dihydroxyacétone phosphate (DHAP) :

Beta-D-fructose-1,6-bisphosphate wpmp.png    \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}    D-glyceraldehyde-3-phosphate wpmp.png    +    Glycerone-phosphate wpmp.png
Fru-1,6-DP   G3P   DHAP

Il existe trois isozymes — les aldolases A, B et C — codées par des gènes différents dont l'expression change au cours du développement. L'aldolase A est produite chez l'embryon ainsi que dans les muscles adultes, un déficit en aldolase A ayant été associée aux myopathies et aux anémies hémolytiques.

Chez les mammifères, les acides aminés clés impliqués dans le mécanisme catalytique sont un résidu lysine et un résidu tyrosine : la lysine établit une liaison covalente qui stabilise les intermédiaires de réaction tandis que la tyrosine joue le rôle d'accepteur d'hydrogène. De nombreuses bactéries ont recours à deux cations Mg2° à la place de la lysine :

L-lysine-2D-skeletal.png       L-tyrosine-skeletal.png
Lysine       Tyrosine

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Contenu soumis à la licence CC-BY-SA. Source : Article Aldolase de Wikipédia en français (auteurs)

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