- 3-isopropylmalate déshydratase
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3-isopropylmalate déshydratase N° EC EC N° CAS Bases de données IntEnz Vue IntEnz BRENDA Entrée BRENDA IUBMB 4.2.1.33 à l'IUBMB KEGG Entrée KEGG MetaCyc Voie métabolique PRIAM Profil PDB Structures GO AmiGO / EGO La 3-isopropylmalate déshydratase est une enzyme qui catalyse la réaction stéréospécifique d'isomérisation du 3-isopropylmalate en 2-isopropylmalate via le 2-isopropylmaleate au moyen d'une déshydratation transitoire :
- (2R,3S) 3-isopropylmalate H2O + (2S) 2-isopropylmaleate (2S) 2-isopropylmalate.
C'est une enzyme homologue de l'aconitase[1],[2],[3], protéine fer-soufre du cycle de Krebs qui catalyse de la même façon l'isomérisation stéréospécifique du citrate en isocitrate via le cis-aconitate par déshydratation transitoire.
Dénominations alternatives
- (2R,3S) 3-isopropylmalate hydro-lyase.
- 3-isopropylmalate hydro-lyase.
- Alpha-IPM isomérase.
- Isopropylmalate isomérase.
Notes et références
- (en) S. R. Gross, R. O. Burns, H. E. Umbarger, « The biosynthesis of leucine. II. The enzymic isomerization of beta-carboxy-beta-hydroxyisocaproate and alpha-hydroxy-beta-carboxyisocaproate », dans Biochemistry, vol. 2, 1963, p. 1046–52 [lien PMID]
- (en) J. M. Calvo, C. M. Stevens, M. G. Kalyanpur, H. E. Umbarger, « The absolute configuration of alpha-hydroxy-beta-carboxyisocaproic acid (3-isopropylmalic acid), an intermediate in leucine biosynthesis », dans Biochemistry, vol. 3, décembre 1964, p. 2024-2027 [lien PMID, lien DOI]
- (en) F. E. Cole, M. G. Kalyanpur, C. M. Stevens, « Absolute configuration of alpha isopropylmalate and the mechanism of its conversion to beta isopropylmalate in the biosynthesis of leucine », dans Biochemistry, vol. 12, no 17, août 1973, p. 3346-3350 [lien PMID, lien DOI]
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