Glycosylase d'ADN
- Glycosylase d'ADN
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Exemple de membres de la famille des glycosylases humaines.
Les glycosylases d'ADN sont une famille d'enzymes hydrolases découverte par un Thomas Lindhal autour des années 1975 lorsqu'il étudiait le processus de réparation de l'ADN mise en œuvre par l’uracile DNA glycosylase. Il existe plusieurs glycosylases classées en fonction de leurs substrats et de leur vitesse d’action[1] et elles sont identifiées par la nomenclature EC sous le nombre 3.2.2.
Mecanisme
Les glycosylases génèrent un site apurinique/apyrimidinique (site AP) en supprimant la base azotée tout en laissant la structure sucre-phosphate intacte. Ces sites sont reconnus par l'enzyme AP endonucléase qui procède à la réparation.
Exemples
Intérêt humain
Arbre phylogénétique des glycosylases
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L'arbre phylogénétique ci-contre présente les différentes MUG « mismatch specific uracil DNA glycosylases » qui ont évolué avec les espèces en fonction des besoins de celles-ci. Chez les humains, les rats et les souris, on utilise maintenant la TDG. Il y a toutefois une certaine homologie qui est gardée à travers le temps et les différentes espèces qui serait caractérisée par la conservation du site catalytique de la TDG. Il semblerait par exemple, que la MUG E.coli possède 37% d’homologie avec la TDG humaine[2] |
Voir aussi
Articles connexes
Bibliographie
- Griffiths, Anthony J. et al (2005). Introduction to Genetic Analysis (8th Ed.). W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4939-4
Notes
- ↑ http://www.med.univ-rennes1.fr/wkf/stock/RENNES20061026023654vdavid(Microsoft_PowerPoint_-_R_351parationVD.ppt).pdf
- ↑ Hardeland, U., Bentele, M., Jiricny, J., Schär, P., 2003. The versatile thymine DNA glycosylase: a comparative characterisation of the human, Drosophila and fission yeast orthologs. Nucleic Aicids Research, Vol.31,No.9, p.2261-2271.
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