- Proteine transmembranaire
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Protéine transmembranaire
Une protéine est dite transmembranaire lorsqu'elle traverse au moins une fois entièrement la membrane cellulaire. Il existe donc trois environnements de composition différentes en contact avec la protéine : le milieu extracellulaire, les lipides de la membrane, le cytosol. Chacun de ces trois environnements a une influence sur la structure de la protéine. Les acides aminés qui composent la partie transmembranaire sont hydrophobes tandis que les acides aminés qui composent les parties extracellulaire et intracytosolique sont hydrophiles.
Ces protéines ont des fonctions variées, mais le principal est celui de convoyer une information depuis le milieu extérieur vers le milieu intérieur, la transduction du signal biologique. Il existe un cas où la cellule communique avec des d'autres cellules par le biais de telles protéines. Il s'agit de l'exemple de la cellule immunitaire ayant phagocyté un élément extérieur (virus, bactérie, ...) et exposant sur sa surface membranaire plusieurs peptides issus des protéines de l'élément phagocyté. Il s'agit de la phase d'exposition des antigènes, utilisant une protéine dite présentatrice d'antigène.
Structure
Plusieurs contraintes structurales sont imposées aux protéines de cette classe, principalement à cause du contact avec trois milieux de composition physico-chimiques différents. Si les milieux extracellulaires et intracellulaires sont deux solutions ioniques aqueuses de force ionique comparables, il diffèrent sur quelques points. En particulier, le pouvoir réducteur du milieu intracellulaire est tel que les ponts disulfures ne peuvent exister dans la portion cytoplasmique de la protéine. Le pouvoir réducteur du milieu intracellulaire est conféré par la présence de glutathion, absent du milieu extracellulaire qui brise les ponts disulfure qui pourraient se former entre deux cystéines. Le milieu extracellulaire est plutôt oxydant de par l'absence de cette molécule et les ponts disulfures sont possibles.
La partie extracellulaire possède souvent des molécules de sucre complexe, ajouté de façon post-traductionnelle dans l'appareil de Golgi. Il n'existe jamais de sucre attachés à la protéines du côté cytosolique.
Mais la contrainte la plus importante apportée aux protéines transmembranaire demeure la membrane cellulaire, milieu fortement apolaire et hydrophobe.
Voir aussi
Catégorie : Protéine intégrale de membrane
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