9001-36-9
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Glucokinase
La glucokinase est une enzyme qui catalyse la formation de glucose 6-phosphate (et ADP) à partir de glucose et d'ATP. La glucokinase de bactéries est une enzyme absolument spécifique du glucose (EC 2.7.1.2), mais l’enzyme de vertébrés qui porte le même nom n’est pas une vraie glucokinase mais une hexokinase, l’hexokinase D ou hexokinase type IV (EC 2.7.1.1)[1]. Chez les mammifères on retrouve la « glucokinase » au niveau du foie ainsi que dans les cellules β du pancréas. C'est l’isoenzyme caractéristique du foie.
Cette enzyme est caractérisée par :
- une faible affinité pour le glucose qui se traduit par une constante de semisaturation beaucoup plus élevée (10 mM) que celles observées chez les autres trois isoenzymes.
- une faible coopérativité positive avec le glucose (constante de Hill de 1,5), qu’on ne peut pas expliquer par les mécanismes classiques de coopérativité parce qu’il s’agit d’une enzyme monomérique avec un seul site de fixation pour le glucose. Comme elle ne suit pas l’équation de Michaelis-Menten on ne doit pas parler d’une constante de Michaelis.
- L’absence totale d’inhibition par son produit glucose-6-P à des concentrations physiologiques, ce qui est une grande différence avec les autres trois isoenzymes (hexokinases A, B et C).
La « glucokinase » répond bien au besoin du foie qui doit faire face aux afflux importants de glucose en période post-prandiale afin de le stocker sous forme de glycogène.
Notes et références
- ↑ Cárdenas M.L., Cornish-Bowden A., Ureta T., « Evolution and regulatory role of the hexokinases », dans Biochim. Biophys. Acta, vol. 1401, 1998, p. 242–264 [lien PMID]
Annexes
Articles connexes
Bibliographie
- Glucokinase and Glycemic Disease: from Basics to Novel Therapeutics (ed. F. M. Matschinsky & M. A. Magnuson), Karger, Bâle, Suisse, 2004.
- M. L. Cárdenas (1995) “Glucokinase”: its regulation and role in liver metabolism, R. G. Landes Co, Austin, USA.
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