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Virus de la rubéole
Virus de la rubéole au microscope Classification des virus Type Virus Groupe Groupe IV Famille Togaviridae Genre Rubivirus Espèce Virus Rubella - Cette page traite du virus. Pour la maladie, voir rubéole.
Le Virus de la rubéole est l'agent pathogène de la maladie connue sous le nom de rubéole, et est la cause de la rubéole congénitale lorsque l'infection se produit durant les premières semaines de la grossesse. L’homme est le seul réservoir connu de ce virus.
Le virus de la rubéole est le seul membre du genre des Rubivirus et appartient à la famille des togaviridae, dont les membres ont généralement un génome d’ARN simple-brin de polarité positive, qui est fermé par une capside icosaédrique. L'ARN du génome situé à l'intérieur de la capside a une longueur d'environ 9757 nucléotides et code pour deux protéines non structurelles ainsi que pour trois protéines de structure[1].
La protéine de capside et les deux protéines d'enveloppe glycosylées, E1 et E2 constituent les trois protéines de structure.
Les bases moléculaires du mécanisme de la rubéole congénitale ne sont pas encore complètement établies, mais les études in vitro sur des lignées cellulaires ont montré que le virus de la rubéole provoque l’apoptose de certains types de cellules. Il existe des preuves d'un mécanisme P53 dépendant[2].
Sommaire
Structure
Les particules virales sphériques (virions) des Togaviridae ont un diamètre de 50 à 70 nm et sont recouvertes par une membrane lipidique (enveloppe virale), dérivée de la membrane de la cellule hôte. Il existe au premier plan des «pointes» (projections) du 6 nm composées des protéines d'enveloppe virale E1 et E2, incorporées dans la membrane[3].
L’intérieur de l'enveloppe lipidique est une capside de 40 nm de diamètre.
Réplication
Les Togavirus s’attachent à la surface des cellules via des récepteurs spécifiques et sont pris en charge par un endosome en formation. Dans les conditions de pH neutre à l'extérieur de la cellule la protéine d'enveloppe E2 recouvre la protéine E1. L’abaissement du pH au coeur de l'endosome libère la zone externe de E1 et provoque la fusion de l'enveloppe virale avec la membrane endosomale. Ensuite, la capside atteint le cytosol, se désintègre et libère le génome
Le virus (+)ssRNA, (ARN simple brin à polarité positive) agit d'abord uniquement comme une matrice pour la transcription des protéines non structurelles, qui sont synthétisées sous forme d'un grand polypeptide et sont ensuite découpées en protéines unitaires. Les séquences des protéines structurelles sont d'abord répliquées par l'ARN polymérase virale (replicase) par un fragment (-)ssRNA, un ARN complémentaire simple brin à polarité négative comme matrice et traduit séparément sous forme d’un ARNm court. Cet ARN subgénomique court est en outre enveloppé dans un virion[4].
La transcription des protéines de structure produit également un polypeptide de grande taille (110 Uma). Elle est ensuite découpée par protéolyse en E1, E2 et protéine de capside. E1 et E2 sont des protéines transmembranaires de type I qui sont transportées dans le réticulum endoplasmique avec l'aide d'une séquence signal amino-terminale. A partir du réticulum le complexe hétérodimérique E2 E1 atteint l’appareil de Golgi, où se produit le bourgeonnement de nouveaux virions (à la différence des virus alpha, où la prolifération a lieu au niveau de la membrane plasmique). Les protéines de capside, d'autre part restent dans le cytoplasme et interagissent avec l'ARN génomique, pour former la capside[5].
Protéine de capside
La protéine de capside (protéine C) a des fonctions différentes. Ses principales missions sont la formation de l'homooligomère pour former la capside, et la liaison avec l'ARN génomique. En outre, elle est responsable de l'agrégation de l'ARN dans la capside, interagit avec les protéines membranaires E1 et E2 et se lie à la protéine p32 de l'hôte humain qui a un rôle important pour la réplication du virus à l’intérieur de l'hôte[6].
Contrairement à l'alpha virus, la capside ne subit pas d’autoprotolyse, mais elle est coupée du reste du polypeptide par la peptidase. La production de la capside se produit à la surface des membranes intracellulaires en même temps que le bourgeonnement du virus[7].
Bibliographie
- David M. Knipe, Peter M. Howley et al. (eds.): Fields´ Virology 4. Auflage, Philadelphia 2001
- C.M. Fauquet, M.A. Mayo et al.: Eighth Report of the International Committee on Taxonomy of Viruses, London San Diego 2005
Références
- (en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Rubella virus » (voir la liste des auteurs)
- Dominguez G, Wang CY, Frey TK, « Sequence of the genome RNA of rubella virus: evidence for genetic rearrangement during togavirus evolution », dans Virology, vol. 177, no 1, juillet 1990, p. 225–38 [lien PMID]
- Megyeri K, Berencsi K, Halazonetis TD, et al, « Involvement of a p53-dependent pathway in rubella virus-induced apoptosis », dans Virology, vol. 259, no 1, juin 1999, p. 74–84 [lien PMID, lien DOI]
- Bardeletti G, Kessler N, Aymard-Henry M, « Morphology, biochemical analysis and neuraminidase activity of rubella virus », dans Arch. Virol., vol. 49, no 2-3, 1975, p. 175–86 [lien PMID]
- Togaviridae- Classification and Taxonomy
- Garbutt M, Law LM, Chan H, Hobman TC, « Role of rubella virus glycoprotein domains in assembly of virus-like particles », dans J. Virol., vol. 73, no 5, mai 1999, p. 3524–33 [texte intégral, lien PMID]
- Beatch MD, Everitt JC, Law LJ, Hobman TC, « Interactions between rubella virus capsid and host protein p32 are important for virus replication », dans J. Virol., vol. 79, no 16, août 2005, p. 10807–20 [lien PMID, lien DOI]
- Beatch MD, Hobman TC, « Rubella virus capsid associates with host cell protein p32 and localizes to mitochondria », dans J. Virol., vol. 74, no 12, juin 2000, p. 5569–76 [texte intégral, lien PMID]
Liens externes
- (en) Viralzone: Rubivirus
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