Ribonucléase P

Ribonucléase P
Structure de la Ribonucléase P avec son substrat ARNt (en vert)

La ribonucléase P ou RNAse P est une enzyme présente dans toutes les cellules vivantes et dont la fonction est la maturation des ARN de transfert (ARNt)[1]. La ribonucléase P clive les précurseurs des ARNt du côté 5' libérant l'extension 5' (5' leader) et l'ARNt maturé en 5' (monophosphate en 5' des ARNt matures).

Suivant les espèces, l'activité RNase P peut être produite par une ribonucléoprotéine et/ou une protéine.

Sommaire

Bactéries

Chez les bactéries, l’activité RNase P est produite par une ribonucléoprotéine. Cette enzyme est constituée d’un ARN catalytique, un ribozyme (ARN M1) et d’une sous-unité protéique (protéine C5) . C'est Sidney Altman qui a caractérisé le caractère de ribozyme de cette enzyme[2], ce qui lui a valu le prix Nobel de chimie en 1989.

Archées

Chez les archées, l’activité RNase P est produite par une ribonucléoprotéine composée d’un ARN catalytique et de 4-5 sous-unités protéiques [3]. Certaines espèces d’Archée utilisent un mini-ribozyme, réduit à sa portion catalytique pour produire l’activité RNase P [4]. Une exception notable à l’utilisation de la RNase P dans le monde du vivant est l’archée Nanoarchaeum equitans dont les ARNt sont directement transcrits sous forme mature en 5’[5].


Chez les Eucaryotes, l’activité RNase P est produite soit par des ribonucléoprotéines soit par des protéines.

Levure

Chez la levure (Saccharomyces cerevisae), une ribonucléoprotéine composée d’un ARN catalytique (RPR1[6]) et de 9-10 sous-unités protéiques [7] (Pop1p, Pop3p, Pop4p, Pop5p, Pop6p, Pop7p, and Pop8p, Rpp1p et Rpr2p) officie dans le noyau alors qu’une ribonucléoprotéine de type bactérien est responsable de l’activité dans les mitochondries, le gène codant l’ARN (Rpm1r) étant présent sur le génome mitochondrial (rnpB/Rpm1) [8] et la sous-unité protéique étant codée dans le génome nucléaire et importée dans l’organite (Rpm2p)[9]. Cependant, pour la plupart des champignons, aucun gène codant pour l’ARN catalytique d’une RNase P de type bactérien est présent sur le génome mitochondrial et le type de RNase P réalisant l’activité dans cet organite reste inconnu.

Amibes

Chez l’amibe Dictyostelium discoideum, une ribonucléoprotéine composée d’un ARN catalytique[10] et d’au minimum 7 sous-unités protéiques (Pop1, DRpp30, DRpp40, DRpp29, DRpp25, DRpp20, DRpp14) est responsable de l’activité RNase P dans le noyau[11]. Le type de RNase P responsable de l’activité dans les mitochondries est inconnu. Le génome de cette amibe contient 18 ARNt mais aucun gène codant pour l’ARN catalytique d’une RNase P de type bactérien[12].

Animaux

Chez les animaux (metazoa, e.g. homo sapiens), une ribonucléoprotéine composée d’un ARN catalytique (appelé H1)[13] et d’une dizaine de sous-unités protéiques (hPop1, hPop5, Rpp40, Rpp38, Rpp30, Rpp29, Rpp25, Rpp21, Rpp20 and Rpp14) [14] est responsable de l’activité RNase P dans le noyau. Dans les mitochondries animales, un complexe protéique (MRPP1, MRRP2, MRPP3=PRORP) est responsable de l’activité RNase P[15]. Ces protéines sont toutes codées dans le génome nucléaire et transférées dans les mitochondries grâce à un peptide de transit. La protéine PRORP contient un domaine métallonucléase et cette sous-unité est sans doute responsable de l’activité catalytique.

Plantes

Chez les plantes terrestres (Embryophytes, e.g. Arabidopsis thaliana), l’activité RNase P est présente dans trois compartiments différents : le noyau, les mitochondries et les plastes. Des RNase P de type PRORP ont été localisées dans chacun de ces compartiments. AtPRORP1 est localisée dans les mitochondries et plastes alors que AtPRORP2 et AtPRORP3 sont localisées dans le noyau[16]. Ces enzymes sont codées dans le génome nucléaire (3 gènes en général chez les plantes) et transférées dans les différents compartiments où à lieu l’expression génétique grâce à des peptides de transit ou un signal de localisation nucléaire. Les PRORP végétales peuvent fonctionner seules in vitro contrairement aux PRORP des animaux (complexe de 3 protéines dont PRORP).

Références

  1. ↑ Robertson H.D., Altman S., Smith J.D., « Purification and Properties of a Specific Escherichia coli Ribonuclease which Cleaves a Tyrosine Transfer Ribonucleic Acid Precursor. », dans J. Biol. Chem., vol. 247, 1972, p. 5243-5251 [lien PMID] 
  2. ↑ Guerrier-Takada C., Gardiner K., Marsh T., Pace N., Altman S., « The RNA moiety of ribonuclease P is the catalytic subunit of the enzyme. », dans Cell, vol. 35, 1983, p. 849-857 [lien PMID] 
  3. ↑ Kouzuma Y., Mizoguchi M., Takagi H., Fukuhara H., Tsukamoto M., Numata T., Kimura M., « Reconstitution of archaeal ribonuclease P from RNA and four protein components. », dans Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 306, 2003, p. 666-673 [lien PMID] 
  4. ↑ Lai L.B., Chan P.P., Cozen A.E., Bernick D.L., Brown J.W., Gopalan V., Lowe T.M., « Discovery of a minimal form of RNase P in Pyrobaculum. », dans Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 107, 2010, p. 22493-8 [lien PMID] 
  5. ↑ Randau L., Schröder I., Söll D., « Life without RNase P. », dans Nature, vol. 453, 2008, p. 120-123 [lien PMID] 
  6. ↑ Lee J.Y., Rohlman C.E., Molony L.A., Engelke D.R., « Characterization of RPR1, an essential gene encoding the RNA component of Saccharomyces cerevisiae nuclear RNase P. », dans Mol. Cell. Biol., vol. 11, 1991, p. 721-30 [lien PMID] 
  7. ↑ Chamberlain J.R., Lee Y., Lane W.S., Engelke D.R., « Purification and characterization of the nuclear RNase P holoenzyme complex reveals extensive subunit overlap with RNase MRP. », dans Genes Dev., vol. 12, 1998, p. 1678-90 [lien PMID] 
  8. ↑ Morales M.J., Wise C.A., Hollingsworth M.J., Martin N.C., « Characterization of yeast mitochondrial RNase P: an intact RNA subunit is not essential for activity in vitro. », dans Nucleic Acids Res., vol. 17, 1989, p. 6865-81 [lien PMID] 
  9. ↑ Dang Y.L., Martin N.C., « Yeast mitochondrial RNase P. Sequence of the RPM2 gene and demonstration that its product is a protein subunit of the enzyme. », dans J. Biol. Chem., vol. 268, 1993, p. 19791-6 [lien PMID] 
  10. ↑ Marquez S.M., Harris J.K., Kelley S.T, Brown J.W., Dawson S.C., Roberts E.C., Pace N.R., « Structural implications of novel diversity in eucaryal RNase P RNA. », dans RNA, vol. 11, 2005, p. 739-51 [lien PMID] 
  11. ↑ Vourekas A., Kalavrizioti D., Zarkadis I.K., Spyroulias G.A., Stathopoulos C., Drainas D., « A 40.7 kDa Rpp30/Rpp1 homologue is a protein subunit of Dictyostelium discoideum RNase P holoenzyme. », dans Biochimie, vol. 89, 2007, p. 301-10 [lien PMID] 
  12. ↑ Ogawa S., Yoshino R., Angata K., Iwamoto M., Pi M., Kuroe K., Matsuo K., Morio T., Urushihara H., Yanagisawa K., Tanaka Y., « The mitochondrial DNA of Dictyosteliumdiscoideum: complete sequence, gene content and genome organization. », dans Mol. Gen. Genet., vol. 263, 2000, p. 514-9 [lien PMID] 
  13. ↑ Bartkiewicz M., Gold H., Altman S., « Identification and characterization of an RNA molecule that copurifies with RNase P activity from HeLa cells. », dans Genes Dev., vol. 3, 1989, p. 488-99 [lien PMID] 
  14. ↑ Jarrous N., « Human ribonuclease P: subunits, function, and intranuclear localization. », dans RNA, vol. 8, 2002, p. 1-7 [lien PMID] 
  15. ↑ Holzmann J., Frank P., Löffler E., Bennett K.L., Gerner C., Rossmanith W., « RNase P without RNA: identification and functional reconstitution of the human mitochondrial tRNA processing enzyme. », dans Cell, vol. 135, 2008, p. 462-74 [lien PMID] 
  16. ↑ Gobert A., Gutmann B., Taschner A., Gössringer M., Holzmann J., Hartmann R.K., Rossmanith W., Giegé P., « A single Arabidopsis organellar protein has RNase Pactivity. », dans Nat. Struct. Mol. Biol., vol. 17, 2010, p. 740-4 [lien PMID] 

Voir aussi

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