Alpha-1-microglobuline

Alpha-1-microglobuline

L’alpha-1-microglobuline est une glycoprotéine de faible poids moléculaire codée par le gène AMBP[1],[2],[3].

Elle est synthétisée dans le foie et les lymphocytes.

Elle interagit avec le CD79A[4],[5] .

Références

  1. H Vetr, W Gebhard, « Structure of the human alpha 1-microglobulin-bikunin gene », dans Biol Chem Hoppe Seyler, vol. 371, no 12, juin 1991, p. 1185–96 [lien PMID] 
  2. JP Salier, D Simon, P Rouet, et al., « Homologous chromosomal locations of the four genes for inter-alpha-inhibitor and pre-alpha-inhibitor family in human and mouse: assignment of the ancestral gene for the lipocalin superfamily », dans Genomics, vol. 14, no 1, décembre 1992, p. 83–8 [lien PMID] 
  3. Entrez Gene: AMBP alpha-1-microglobulin/bikunin precursor
  4. A O Grubb, « Isolation of human complex-forming glycoprotein, heterogeneous in charge (protein HC), and its IgA complex from plasma. Physiochemical and immunochemical properties, normal plasma concentration », dans J. Biol. Chem., UNITED STATES, vol. 258, no 23, Dec. 1983, p. 14698–707 (ISSN 0021-9258) [lien PMID] 
  5. T Berggård, « Prothrombin, albumin and immunoglobulin A form covalent complexes with alpha1-microglobulin in human plasma », dans Eur. J. Biochem., GERMANY, vol. 245, no 3, May. 1997, p. 676–83 (ISSN 0014-2956) [lien PMID] 

Pour approfondir

  • B Akerström, L Lögdberg, T Berggård, et al., « alpha(1)-Microglobulin: a yellow-brown lipocalin. », dans Biochim. Biophys. Acta, vol. 1482, no 1-2, 2000, p. 172–84 [lien PMID] 
  • H Kobayashi, M Suzuki, Y Hirashima, T Terao, « The protease inhibitor bikunin, a novel anti-metastatic agent. », dans Biol. Chem., vol. 384, no 5, 2004, p. 749–54 [lien PMID] 
  • B Ekström, I Berggård, « Human alpha1-microglobulin. Purification procedure, chemical and physiochemical properties. », dans J. Biol. Chem., vol. 252, no 22, 1977, p. 8048–57 [lien PMID] 
  • J Escribano, C Lopex-Otin, A Hjerpe, et al., « Location and characterization of the three carbohydrate prosthetic groups of human protein HC. », dans FEBS Lett., vol. 266, no 1-2, 1990, p. 167–70 [lien PMID] 
  • M Diarra-Mehrpour, J Bourguignon, R Sesboüé, et al., « Structural analysis of the human inter-alpha-trypsin inhibitor light-chain gene. », dans Eur. J. Biochem., vol. 191, no 1, 1990, p. 131–9 [lien PMID] 
  • W Gebhard, T Schreitmüller, H Vetr, et al., « Complementary DNA and deduced amino acid sequences of procine alpha 1-microglobulin and bikunin. », dans FEBS Lett., vol. 269, no 1, 1990, p. 32–6 [lien PMID] 
  • C Falkenberg, A Grubb, B Akerström, « Isolation of rat serum alpha 1-microglobulin. Identification of a complex with alpha 1-inhibitor-3, a rat alpha 2-macroglobulin homologue. », dans J. Biol. Chem., vol. 265, no 27, 1990, p. 16150–7 [lien PMID] 
  • SV Nazimova, IV Akulenko, IV Zaĭtseva, et al., « [Immunoenzyme analysis of placenta-specific alpha(1)-microglobulin in the blood serum in normal and pathological pregnancy] », dans Akusherstvo i ginekologiia, no 7, 1990, p. 70–2 [lien PMID] 
  • J Escribano, A Grubb, M Calero, E Méndez, « The protein HC chromophore is linked to the cysteine residue at position 34 of the polypeptide chain by a reduction-resistant bond and causes the charge heterogeneity of protein HC. », dans J. Biol. Chem., vol. 266, no 24, 1991, p. 15758–63 [lien PMID] 
  • JJ Enghild, G Salvesen, SA Hefta, et al., « Chondroitin 4-sulfate covalently cross-links the chains of the human blood protein pre-alpha-inhibitor. », dans J. Biol. Chem., vol. 266, no 2, 1991, p. 747–51 [lien PMID] 
  • P Reisinger, K Hochstrasser, GJ Albrecht, et al., « Human inter-alpha-trypsin inhibitor: localization of the Kunitz-type domains in the N-terminal part of the molecule and their release by a trypsin-like proteinase. », dans Biol. Chem. Hoppe-Seyler, vol. 366, no 5, 1985, p. 479–83 [lien PMID] 
  • J Bourguignon, M Diarra-Mehrpour, R Sesboüé, et al., « Human inter-alpha-trypsin-inhibitor: characterization and partial nucleotide sequencing of a light chain-encoding cDNA. », dans Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 131, no 3, 1985, p. 1146–53 [lien PMID] 
  • E Méndez, JL Fernández-Luna, A Grubb, F Leyva-Cobián, « Human protein HC and its IgA complex are inhibitors of neutrophil chemotaxis. », dans Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 83, no 5, 1986, p. 1472–5 [lien PMID] 
  • C Traboni, R Cortese, « Sequence of a full length cDNA coding for human protein HC (alpha 1 microglobulin). », dans Nucleic Acids Res., vol. 14, no 15, 1986, p. 6340 [lien PMID] 
  • JF Kaumeyer, JO PolazziO, MP Kotick, « The mRNA for a proteinase inhibitor related to the HI-30 domain of inter-alpha-trypsin inhibitor also encodes alpha-1-microglobulin (protein HC). », dans Nucleic Acids Res., vol. 14, no 20, 1986, p. 7839–50 [lien PMID] 
  • EI Zaraĭskiĭ, SV Nazimova, GA Olefirenko, et al., « [Immunoenzyme analysis of placenta-specific alpha 1-microglobulin in the serum of blood donors] », dans Vopr. Med. Khim., vol. 35, no 5, 1990, p. 130–2 [lien PMID] 
  • T Schreitmüller, K Hochstrasser, PW Reisinger, et al., « cDNA cloning of human inter-alpha-trypsin inhibitor discloses three different proteins. », dans Biol. Chem. Hoppe-Seyler, vol. 368, no 8, 1987, p. 963–70 [lien PMID] 
  • M Morii, J Travis, « The reactive site of human inter-alpha-trypsin inhibitor is in the amino-terminal half of the protein. », dans Biol. Chem. Hoppe-Seyler, vol. 366, no 1, 1985, p. 19–21 [lien PMID] 

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