ARN splicéosomal U1
- ARN splicéosomal U1
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Un ARNsn U1. Les parties rouges sont les parties invariantes. U1 se fixe sur le site d'épissage 5' de l'intron près de sa propre extrémité 5' que l'on trouve dans la principale partie rouge de la grande pseudo boucle centrale.
L’ARN splicéosomal U1 est un petit ARN nucléaire (snRNA) entrant dans la composition des petites ribonucléoprotéines nucléaires U1, un complexe ARN-protéine qui se combine avec d'autres snRNP, des ARN pré-messagers non modifiés et diverses autres protéines pour former un splicéosome, un grand ARN complexe moléculaire protéique-ARN qui sert à l'épissage des pré-ARNm. L'épissage, ou la suppression des introns, est un aspect majeur de la modification post-transcriptionnelle et a lieu uniquement dans le noyau des eucaryotes.
La snRNP U1 reconnaît et se lie à la séquence du site d'épissage 5' d'un intron faisant partie d'un brin de pré-ARNm. L'expérimentation a démontré que la fixation de l'ARNsn au site d'épissage est nécessaire, mais n'est pas suffisante, pour commencer l'assemblage du splicéosome[1].
Il existe des différences significatives dans les séquences et les structures secondaires entre les ARNsn U1 des métazoaires et la levure, ces derniers étant beaucoup plus longs que les premiers (568 nucléotides par rapport à 164 nucléotides chez l'homme). Néanmoins, les prédictions de structure secondaire suggèrent que tous les ARNsn U1 partagent un «socle commun» constitué des hélices I, II, la région proximale du III et IV[2]. Cette famille ne contient pas de chaines plus grandes que celle de la levure.
Voir aussi
Références
- ↑ Weaver, Robert F. (2005). Molecular Biology, p.433. McGraw-Hill, New York, NY. ISBN 978-0-07-284611-9.
- ↑ C Zwieb, « The uRNA database », dans Nucleic Acids Res, vol. 25, 1997, p. 102-103 [lien PMID, lien DOI]
- C Oubridge, « Crystal structure at 1.92 A resolution of the RNA-binding domain of the U1A spliceosomal protein complexed with an RNA hairpin », dans Nature, vol. 372, 1994, p. 432-438 [lien PMID, lien DOI]
- PS Katsamba, « Two functionally distinct steps mediate high affinity binding of U1A protein to U1 hairpin II RNA », dans J Biol Chem, vol. 276, 2001, p. 21476-21481 [lien PMID, lien DOI]
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