Transforming growth factor

Transforming growth factor

Le TGF ou transforming growth factor est une cytokine polypeptidique qui est classé en deux groupes : le TGFα, produit par les macrophages, les neurones et les kératinocytes, est un facteur de développement cellulaire et le TGFβ qui agit comme élément anti-rejet, présent sous trois formes : TGF-bêta 1, 2 et 3. Il intervient dans de nombreux processus physiologiques (tumeurs, grossesse, fécondation).

Sommaire

Types de TGF-β

Les trois principales sont:

  • TGF beta 1 - TGFB1 190180 (en)
  • TGF beta 2 - TGFB2 190220 (en)
  • TGF beta 3 - TGFB3 190230 (en)

Le TGF-β1 est impliqué en hématopoiese et différenciation endothéliale; le TGF-β2 affecte le développement cardiaque, poumon, craniofacial, membre, yeux, oreille, et système uro-génital  ; et le TGF-β3 influence la palatogenèse et le développement pulmonaire. TGF-β ligands sont initialement synthétisé comme protéine pré-curseur subissant des clivage protéolytiquese[1].

TGF-bêta 1

L’ADN cyclique du TGF-beta 1 humain code pour un de précurseur de 390 aa contenant un peptite signal de 29 aa et une pro-protéine de 361 aa[2]. Une convertase furine transforme cette pro-protéine en un précurseur contenant une partie LAP de 249 aa (N-terminal) et la TGF-beta mature de 112 aa ( C-terminale) [3]. Transformation et clivage de cette protéine entre les aa 278 et 279 résulte à la formation d’homodimères disulfides LAP et d’homodimères disulfides TGF-beta1. Après sécrétion, ces homodimères restent liés de façon non-covalente et forment le petit complexe latent TGF-beta[4].

TGF-bêta 2

L’ADN cyclique du TGF-beta 2 humain code pour un de précurseur de 414 aa contenant un peptite signal de 19 aa et une pro-protéine de 395 aa[5]. Une convertase furine transforme cette pro-protéine en un précurseur contenant une partie LAP de 232 aa (N-terminal) et la TGF-beta mature de 112 aa ( C-terminale)[3].

Notes et références

  1. ↑ Dunker, N. and K. Krieglstein, 2000, Eur. J. Biochem.
  2. ↑ Derynck, R. et al. (1985) Nature 316:701.
  3. ↑ a et b Miyazono, K. et al. (1988) J. Biol. Chem. 263:6407.
  4. ↑ Oklu, R. and R. Hesketh (2000) Biochem. J. 352:601.
  5. ↑ deMartin, R. et al. (1987) EMBO J. 6:3673.

Liens externes


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