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Protéine Gs
Pour les articles homonymes, voir Gs.Les protéines Gs sont une des familles principales des protéines G associées à un récepteur. Il s'agit entre autres du récepteur au glucagon.
Ces récepteurs sont constitués de 3 sous-unités respectivement appelées α, β, γ. Mais seule la première est capable de fixer une molécule de GDP (Guanosine Diphosphate) ou GTP (Guanosine Triphosphate)Fonctionnement du récepteur au glucagon
La fixation de l'hormone entraine une modification de la structure D du récepteur qui stimule la séparation du GDP de Gα, qui à son tour se détache des deux autres sous-unités.
Etant donné la prédominance du GTP sur le GDP dans le cytosol, Gα se lie à celui-ci, entraînant l'activation d'une adénylate cyclase ((en) Adenylate cyclase). Cette dernière catalyse la réaction ATP --> AMPc.
PKA (Protéine kinase AMPC dépendante) est constituée de deux sous-unités catalytiques et de deux sous_unités régulatrices. C'est sur ces dernières que se fixe l'AMPc, à raison de 2 molécules par sous-unité, provoquant la libération des deux sous-unités catalytiques.
Elles peuvent dès lors migrer vers le noyau où elles phosphorylent un facteur de transcription CREB (CRE binding protein) lié à une séquence CRE (cAMP responsive element) de l'ADN (voir CREB (cAMP response element-binding). Lorsqu'il est phosphorylé, CREB recrute une protéine CBP (CREB binding protein) qui est une histone acétyltransférase dont le rôle est d'ouvrir la chromatine, provoquant ainsi la transcription.
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