- Peptide opioïde
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Un peptide opioïde désigne un opiacé (une molécule compatible avec les récepteurs aux opiacés), constitué d'une chaine d'acides aminés. Ce terme peptide distingue donc parmi les opioïdes ceux qui sont le résultat direct ou indirect d'une synthèse biologique issue de la retranscription de gènes.
Leurs rôle biologique naturel est difficile à isoler car le mécanisme est ancien à l'échelle de l'évolution (apparition estimé a 600 million d'années). Toute fois, chez les mammifères, il semble que les peptides opioïdes soient fortement impliquées dans les mécanismes de la réponse immunitaire[1].
Ces peptides peuvent être distingués selon leurs origines :
- soit endogènes s'ils sont sécrété par l'individu qui les reçoit lui même (comme l'endorphine pour l'humain),
- soit exogènes s'ils ne le sont pas (La dénomination d'exorphine dans ce cas est proposé en 1979 et est plutôt tombé en désuétude).
L'appellation a été largement diffusé dans le contexte des recherches empiriques faites dans le cadre du régime sans caséine ni gluten, qui vise à éviter les aliments qui peuvent se dégrader en peptides opioïdes qui sont donc exogènes dans ce cas.
Sommaire
Les peptides opioïdes humaines
Le génome humain possède trois gènes homologues connu pour générer des peptides opioïdes (endogènes donc), chacun codant pour des protéines qui peuvent être dégradées (par des protéases) en peptides ayant une action Opiacés :
- Les Pro-opiomélanocortine identifiées en 1980[2]. Elles sont à l'origine de la synthèse des endorphines.
- Les Enképhaline, identifiées en 1982[3].
- Les Dynorphines, décrites en 1983[4]. (traduction en français incertaine, article anglophone : en:Dynorphin)
Rapport à certaines pathologie humaines
Aucune recherche n'a permis en 2009 de valider sans ambiguïté le rôle des peptides opioïdes dans le corps humain.
Toutefois, une frange de scientifiques, de médecins, et de personnes atteintes par différents troubles ou de leurs proches défendent activement le rôle des peptides opioïdes dans certaines pathologies comme l'autisme principalement, mais aussi, la schizophrénie, et l'épilepsie entre autres.
C'est d'abord en 1981 en Norvège, que Karl Reichelt[5] découvre leurs présence dans les urines des schizophrènes et des autistes.
Entre 1986 et 1991 il rapporte ensuite des cas de très fortes améliorations ou de guérison, suite à l'élimination du gluten et de la caséine du régime alimentaire de ces malades. Il a publié plus de 200 articles scientifiques et reçoit le prix médical Snokloas pour ses recherches à l'Université d'Oslo.
Selon lui : Les peptides étrangers parviennent intacts dans la circulation sanguine et en quantité insuffisante pour stimuler une réponse immunitaire. Il considère donc que la preuve biochimique de l'intoxication est apportée.
Le régime sans caséine ni gluten (qui vise à éliminer les sources alimentaires de ces peptides opioïdes) a été ensuite recommandé par certains professionnels de santé, mais son influence sur ces maladies reste généralement considérée avec la plus grandes circonspection par les médecins.
Liste des péptides opioïdes connus (exogènes pour l'humain)
(les dénominations, traduites de Wikipedia en anglais, sont à vérifier)
- D'origine alimentaire :
- la casomorphine (du lait)
- le gluten exorphine (du gluten
- les gliadorphine et gluteomorphine (du gluten) '
- la rubiscoline (des épinards)
- D'origine microbienne
- la deltorphine I et II (fongique)
- la dermorphine (d'origine microbienne inconnue)
Voir aussi
Les articles anglais en:Gluten exorphin et en:Gliadorphin.
Notes et références
- http://www.univ-lille1.fr/lea/Menu_du_Site/Publications/Acrobat/m&s.pdf
- Structural organization of human genomic DNA encoding the pro-opiomelanocortin peptide." Proceedings of the National Academy of Sciences 1980 Aug;77(8):4890-4. PMID 6254047 Chang AC, Cochet M, Cohen SN. "
- Nature 1982 Jun 3;297(5865):431-4. PMID 6281660 Noda M, Teranishi Y, Takahashi H, Toyosato M, Notake M, Nakanishi S, Numa S. "Isolation and structural organization of the human preproenkephalin gene."
- PMID 6316163 Horikawa S, Takai T, Toyosato M, Takahashi H, Noda M, Kakidani H et al. "Isolation and structural organization of the human preproenkephalin B gene." Nature Nature. 1983 Dec 8-14;306(5943):611-4.
- neurochimie. (source sur stelior.com [PDF]) Karl L. Reichelt est alors pédiatre à l'hôpital pour enfant d'Oslo en Norvège, et par ailleurs Docteur en
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