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Titine (protéine)
Pour les articles homonymes, voir Titine.La titine ou connectine est une protéine élastique impliquée dans le contrôle de l’assemblage des protéines sarcomériques et qui régule l’élasticité du sarcomère. Dans le muscle, elle est liée aux filaments épais (de Myosine), et s'étend de la strie Z à la bande M.
Après la myosine et l’actine, la titine est la protéine la plus abondante dans le muscle strié, représentant quelque 10% de la masse myofibrillaire.
Sommaire
Structure
Avec environ 30 000 acides aminés et une masse moléculaire de 3 000 kDa, la titine est la plus grande chaîne polypeptidique connue.
Une molécule s’étend de la strie Z à la ligne M, ce qui représente près d'un demi-sarcomère, soit plus d’un micromètre de longueur.Au niveau de la bande A, la titine est principalement composée de structures répétitives de domaines similaires à l'immunoglobuline et la fibronectine 3. Elle possède de multiples sites de fixation avec la myosine, la protéine C ou l’AMP désaminase.
Au niveau de la bande I, la titine est liée à la calpaïne 3, enzyme protéolytique calcium-dépendante endogène responsable de la dégradation de la structure contractile du muscle.
Au niveau de la strie Z, l'association de la titine avec l’actine garantit le maintien de l’assemblage myofibrillaire au cours du travail musculaire.
Fonctions physiologiques
La titine est le principal constituant des filaments longitudinaux qui assurent le maintien de l’architecture myofibrillaire. C'est la coordination de l'action de la titine et de la téléthonine qui permet la stabilité (équilibre dynamique) des muscles.
La titine contrôle l’intégrité et assure la stabilité mécanique du sarcomère grâce à sa fixation et aux interactions avec plusieurs protéines musculaires, dont ;Lors du travail musculaire, le déploiement de la titine génère une force capable de s’opposer à la tension d’étirement du sarcomère : pendant la contraction d'un muscle strié, la tension active provient de l'action des filaments minces d'actine sur les filaments épais de myosine et la tension passive résulte de l'extension de la titine. Des chercheurs allemands [1] ont démontré que les deux protéines sont très solidement liées à échelles nanométrique mais uniquement dans l'axe de la fibre musculaire[2].
La titine aurait un rôle important dans la myofibrillogenèse.
La titine s'exprimerait aussi dans les chromosomes, permettant leur condensation lors de la mitose.
Pathologies
La titine est indispensable à la viabilité du sarcomère et sa dégradation affaiblit le muscle.
- Des mutations du gène de la titine — localisé sur le chromosome 2 (2q31-33) — sont responsables de myopathies et de dystrophies musculaires, sévères dans le cas des homozygotes.
- Chez les personnes souffrant de broncho-pneumopathie chronique obstructive, l'expression de la titine est modifiée, de telle sorte que la contractilité des fibres musculaires du diaphragme est altérée.
Nanotechnologies
La nanotechnologie s'intéresse aux propriétés des protéines des muscles pour d'éventuelles applications en biomimétique (nanorobots, muscles artificiels).
Voir aussi
Articles connexes
Liens externes
Bibliographie
Notes et références
- ↑ Les équipes du Professeurs Matthias Rief et Morten Bertz de la TUM, du cluster d'excellence « Center for Integrated Protein Science Munich » (CIPSM), et du Professeur. Matthias Willmanns (« European Molecular Biology Laboratory » ou EMBL) de Hambourg
- ↑ Dépêche idw, communiqué de presse de l'Université technique de Munich - 20/07/2009, reprise par ADIT- BE Allemagne 447 du 2009/07/30
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