Acétylcholine-estérase
- Acétylcholine-estérase
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En biochimie, les cholinestérases sont une famille d'enzymes qui catalysent l'hydrolyse du neurotransmetteur acétylcholine en choline et acide acétique , une réaction nécessaire pour permettre à un neurone cholinergique de revenir à son état de repos après l'activation.
On trouve également une protéine de 535 AA, N-glycosylée, ayant une activité enzymatique d'acétylcholine-estérase (AChE) liée par un GPI à la surface du globule rouge. Le polymorphisme (Yta→Ytb : His353Asn) de cette AChE érythrocytaire est à l'origine des antigènes du système de groupes sanguins Cartwright, système YT (011) antigènes Yta (001) très fréquent, et Ytb(002) rare. Gène ACHE, OMIM 112100 (en), localisé en 7q22.1, fréquences allèliques en Europe : Yta 0.9559, Ytb 0.0441. Lié génétiquement au gène Kell, lod score de 3.48 pour Θ = 0.28, soit une distance de 28 centimorgans. Un épissage au niveau du quatrième exon fait qu'au niveau C-terminal cette protéine peut être ancrée par un GPI à la surface de l'érythrocyte, mais pas sur le tissus nerveux[1].
Bibliographie
- ↑ Geoff Daniels, Human Blood Groups, 2nd édition, Blackwell Publishing
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2010.
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