- Laminine
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Les laminines sont une famille de protéines, plus précisément de glycoprotéines, qui forment le constituant majeur de la lame basale, en dehors du collagène. Il est recensé en 2006 quinze différentes isoformes de laminines, chacune codée par un gène spécifique. Les différents membres de la famille peuvent s'associer entre eux pour former des complexes comportant trois membres tous différents (hétérotrimères). La laminine est constituée d'une chaîne alpha, d'une chaîne bêta et d'une chaîne gamma. Chacune de ces chaînes a la possibilité de fixer une intégrine. Les chaînes bêta et gamma fixent les protéoglycanes, les chaînes alpha et bêta fixent l'héparane sulfate. Cependant, seule la chaîne bêta fixe les molécules de collagène.
Dans la lame basale, les laminines ont un poids moyen de 900 kilo Dalton.
Les molécules de laminine sont sécrétées par les cellules épithéliales (1 chaîne) et par les cellules conjonctives (2 chaînes) du chorion sous-jacent à la lame basale. Elles s'assemblent en un réseau de mailles fines dans la matrice extracellulaire. Le réseau extracellulaire ainsi formé, la lame basale, contient du collagène de type IV auquel les laminines s'associent.
Les laminines servent, avec notamment l'entactine, la fibronectine et les protéines fibrillaires, de substrat pour la migration cellulaire.
Il semblerait également, au vu des derniers développements en recherche biologique, qu'injectée dans une cellule souche embryonnaire, la laminine permette la préservation du caractère pluripotent de cette dernière[1].
Il ne faut pas confondre les laminines avec les lamines.
Pathologie
Les laminines non fonctionnelles génétiquement, en particulier la laminine-2, sont impliquées dans l'apparition de certaines formes de dystrophie musculaire[2].
Notes et références
Portail de la biologie cellulaire et moléculaire
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- Biologie cellulaire
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