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Structure protéique de CD2 (PDB)
CD2 (Cluster de différenciation 2) est une molécule d'adhésion cellulaire (CAM, cell adhesion molecule) exprimée à la surface des lymphocytes T et des cellules NK (natural killer). D'autres appellations furent précédemment utilisées pour CD2: antigène CD2, T11/Leu-5, LFA-2, LFA-3 receptor, erythrocyte receptor et Rosette receptor[1].
Sommaire
Structure et classification
CD2 est une protéine composée de 351 acides aminés[2] dont le poids moléculaire est d'environ 50 kDa. Chez l'homme, son gène est situé sur le chromosome 1, au locus 1p13[3].
CD2 est membre de la superfamille des immunoglobulines. Cette classification est due aux caractéristiques structurales de cette protéine. CD2 possède deux domaines immunoglobulin-like dans sa partie extracellulaire[4].
Fonctions
CD2 interagit avec des molécules d'adhésion exprimées à la surface d'autres cellules, telles que LFA-3/CD58 (lymphocyte function-associated antigen-3) chez l'homme ou CD48 chez les rongeurs.
En plus de ses fonctions d'adhésion, CD2 agit comme une molécule co-stimulatrice pour les cellules T et NK.
Notes et références
- (en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « CD2 » (voir la liste des auteurs)
- CD2 dans la base de donnees Uniprot
- CD2 sur NCBI Protein
- CD2 sur NCBI Entrez Gene
- Yang J, Ye Y, Carroll A, Yang W, Lee H (2001). "Structural biology of the cell adhesion protein CD2: alternatively folded states and structure-function relation". Curr Protein Pept Sci 2 (1): 1–17.
Voir aussi
Bibliographie
- Sayre PH, Reinherz EL (1989), « Structure and function of the erythrocyte receptor CD2 on human T lymphocytes: a review. », Scand. J. Rheumatol. Suppl. 76 : 131–44.
- Sayre PH, Hussey RE, Chang HC, Ciardelli DL, Reinherz EL (1989), « Structural and binding analysis of a two domain extracellular CD2 molecule. », J. Exp. Med. 169 : 995-1009.
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