Glutathion peroxydase

Glutathion peroxydase
Glutathion peroxydase
Dimère de glutathion peroxydase de PDB 2F8A.
Dimère de glutathion peroxydase de PDB 2F8A.
  N° EC   EC 1.11.1.9
  N° CAS   9013-66-5
  Bases de données
  IntEnz   Vue IntEnz
  BRENDA   Entrée BRENDA
  IUBMB   1.11.1.9 à l'IUBMB
  KEGG   Entrée KEGG
  MetaCyc   Voie métabolique
  PRIAM   Profil
  PDB   Structures
  GO   AmiGO / EGO

La glutathion peroxydase (GPx) est une enzyme formée de quatre sous-unités contenant chacune un atome de sélénium incorporé dans une molécule de sélénocystéine (dans laquelle le soufre du groupement thiol de la cystéine est remplacé par le sélénium). La glutathion peroxydase est présente dans les liquides extracellulaires et dans les cellules au niveau du cytosol et des mitochondries. Elle assure la transformation des hydroperoxydes organiques, lipidiques notamment, de type ROOH en ROH.

Réaction

Il va pouvoir lutter conter les radicaux libres qui, s'ils sont en trop grand nombre, vont attaquer et détruire l'ADN. Les plus dangereux sont le peroxyde d'hydrogène (H2O2), l'ion peroxynitrite et les peroxydes organiques:

GSH représente le monomère réduit du glutathion, et GS-SG représente le disulfure de glutathion oxydé. La GPx favorise et accélère grandement la réaction suivante:

2 GSH + H2O2GS–SG + 2 H2O

Ce qui forme au final 1 pont entre deux cystéines, appelé pont cystine ou pont disulfure et deux molécules d'eau

Sa lutte contre les peroxydes organiques :

2 GSH + R-OOH → GS-SG + ROH + H2O

Ce qui forme au final un pont cystine, un alcool et une molécule d'eau.

La GPx transforme ainsi une molécule toxique en molécules assimilables (eau ou alcool) et évite l'oxydation anarchique du thiol en sulfinate et sulfonate G-SO3H[1]

La glutathion réductase permet ensuite la réduction rapide du glutathion oxydé pour compléter le cycle :

GS–SG + NADPH + H+ → 2 GSH + NADP+

Histoire

La glutathion peroxydase a été découverte en 1957 par Gordon C. Mills[2].

Références

  1. [1]L'eau oxygénée oxyde spontanément les thiols en sulfonate
  2. Mills, G. Journal of Biological Chemistry 229:189-97.1957.



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Contenu soumis à la licence CC-BY-SA. Source : Article Glutathion peroxydase de Wikipédia en français (auteurs)

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