Constante de Michaelis

Constante de Michaelis
Page d'aide sur l'homonymie Pour les articles homonymes, voir Km.

La constante de Michaelis (Michaëlis) est une constante thermodynamique caractérisant une réaction enzymatique. Elle est symbolisée par Km et reflète l'inverse de l'affinité de l'enzyme pour son substrat :

  • Plus elle est grande, moins bien l'enzyme se fixe sur le substrat, l'affinité de l'enzyme pour le substrat est petite. Les enzymes peu actives possèdent une Km relativement élevée. Par exemple les protéases.
  • Plus elle est petite, mieux l'enzyme se fixe sur le substrat, l'affinité de l'enzyme pour le substrat est grande. Les enzymes très actives possèdent une Km relativement petite. Par exemple les peroxydases.

La constante de Michaelis est caractéristique de l'enzyme.

Km est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est à la moitié de la vitesse initiale maximale. Cette constante est une concentration, elle a la même unité : mol.L-1.

Considérons la réaction enzymatique E+S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P. Soit E + S \rightarrow ES la réaction 1, ES \rightarrow E+S la réaction -1, et ES \rightarrow E + P la réaction 2.
On se place dans l'approximation de Brodenstein pour ES : d[ES]/dt = 0 = v1-v-1-v2
On cherche à calculer v = d[P]/dt = v2.

Soit [E]_{0} \,\! le nombre d'enzyme initial, alors : [E]_{0} \,\! = [E] + [ES], ce qui est équivalent à : [E] \,\! = [E]_{0} - [ES].
D'après Van't Hoff, v1 = k1[E][S], v-1 = k-1[ES], v2 = k2[ES].
k1[E][S] + k-1[ES] + k2[ES] = 0
⇔ k1[E]0[S] - k1[ES][S] - k-1[ES] - k2[ES] = 0
⇔ [ES](k1[S]+k-1+k2) = k1[E]0[S]
⇔ [ES] = k1[E]0[S]/k1[S]+k-1+k2 = [E]0/(1+(k-1+k2/k1[S])).
Or v = v2 = k2[ES] = k2[E]0/(1+(KM/[S]).
Km = k-1 + k2/k1. On pose k2[E]0 = vmax
V_{i} = {V_{max} \cdot [S] \over K_{m} + [S]}

Avec :

  • V_{i} \,\! : vitesse initiale (c’est-à-dire en absence de produit) de la réaction enzymatique pour une concentration de substrat [S] \,\! (en µmol/min) ;
  • V_{max} \,\! : Vitesse initiale maximale mesurée pour une concentration saturante de substrat (en µmol/min) ;
  • [S] \,\! : Concentration en substrat (en mol/L) ;
  • K_{m} \,\! : Constante de Michaelis spécifique de l'enzyme. C'est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à {V_{max} \over 2} (en mol/L). Elle correspond à l'inverse de la constante d'affinité apparente du substrat pour l'enzyme, c'est-à-dire égale à la constante de dissociation. Il faut toutefois noter que la constante de Michaelis n'est pas une constante de dissociation à proprement parler, mais elle peut le devenir par exemple dans des conditions non catalytiques.

Graphiquement, l'équation de Michaelis est une branche d'hyperbole.


Un inhibiteur compétitif augmente la constante de Michaelis et donc diminue l'affinité.
Un inhibiteur non compétitif pur ne fait pas varier la constante de Michaelis mais varie vmax.
Un inhibiteur mixte (ou incompétitif) peut faire augmenter ou diminuer la constante de Michaelis et fait varier vmax.

Voir aussi


Wikimedia Foundation. 2010.

Contenu soumis à la licence CC-BY-SA. Source : Article Constante de Michaelis de Wikipédia en français (auteurs)

Игры ⚽ Поможем написать реферат

Regardez d'autres dictionnaires:

  • Constante De Michaelis — Pour les articles homonymes, voir Km. La constante de Michaelis (Michaëlis) est une constante thermodynamique caractérisant une réaction enzymatique. Elle est symbolisée par Km et reflète l affinité de l enzyme pour son substrat : Plus elle… …   Wikipédia en Français

  • Constante de michaelis — Pour les articles homonymes, voir Km. La constante de Michaelis (Michaëlis) est une constante thermodynamique caractérisant une réaction enzymatique. Elle est symbolisée par Km et reflète l affinité de l enzyme pour son substrat : Plus elle… …   Wikipédia en Français

  • Constante de Michaelis-Menten — La constante de Michaelis Menten (símbolo Km) corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima. En medios con condiciones definidas de pH y… …   Wikipedia Español

  • Équation de Michaelis-Menten — L’équation de Michaelis Menten (ou de Michaelis Menten Henri) permet de décrire la cinétique d une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner un produit. Elle relie la vitesse de la réaction à la concentration… …   Wikipédia en Français

  • Cinética de Michaelis-Menten — La cinética de Michaelis Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Su nombre es en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la… …   Wikipedia Español

  • Equation de Michaelis-Menten — Équation de Michaelis Menten L’équation de Michaelis Menten permet de décrire la cinétique d une réaction catalysée par une enzyme agissant un substrat unique pour donner un produit. Elle relie la vitesse de la réaction à la concentration de… …   Wikipédia en Français

  • Équation de Michaelis Menten — L’équation de Michaelis Menten permet de décrire la cinétique d une réaction catalysée par une enzyme agissant un substrat unique pour donner un produit. Elle relie la vitesse de la réaction à la concentration de substrat et à des paramètres… …   Wikipédia en Français

  • Équation de michaelis menten — L’équation de Michaelis Menten permet de décrire la cinétique d une réaction catalysée par une enzyme agissant un substrat unique pour donner un produit. Elle relie la vitesse de la réaction à la concentration de substrat et à des paramètres… …   Wikipédia en Français

  • fórmula de Michaelis-Menten — Método para transformar las concentraciones plasmáticas de un fármaco en una relación lineal, utilizando los valores de la concentración del fármaco y la constante Km, que es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato …   Diccionario médico

  • Cinética enzimática — Escuche este artículo (info) …   Wikipedia Español

Share the article and excerpts

Direct link
Do a right-click on the link above
and select “Copy Link”