- Système glyoxalase
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Le système glyoxalase est une série d'enzymes prenant en charge la détoxification du méthylglyoxal et d'autres espèces réactives d'aldéhydes produites pendant les différentes étapes du métabolisme[1]. Ce système a déjà été étudié chez les bactéries et eucaryotes[2],[3].
La détoxification est réalisée par l'action consécutive de deux enzymes thiol-dépendantes; d'abord la glyoxalase I, qui catalyse l'isomérisation de l'adduit hémithioacétal formé entre le glutathion (GSH) et les α-oxoaldéhydes (comme le méthylglyoxal) en S-2-hydroxyacylglutathione[4],[5]. Puis la glyoxalase II hydrolyse les thioesters produits pour conduire, dans l'exemple du méthylglyoxal, à la formation de D-lactate et de GHS à partir du S-D-lactoyl-glutathione[6].
Ce système montre les multiples spécificités de ces enzymes dans leur prise charge des différents toxiques endogènes. Contrairement au large domaine de substrats couverts par les enzymes du métabolisme des xenobiotiques, ces enzymes sont spécifiques à domaine très restreint de substrats ; intervention d'un thiol intracellulaire (GSH) est nécessaire dans le mécanisme enzymatique ; et le système agit dans le sens d'un recyclage des toxiques, servant ainsi le besoin des cellules plutôt que de conduire à leur l'excrétion.
Références
- Vander Jagt, D. (1989). The glyoxalase system. In Glutathione: Chemical, Biochemical and Medical Aspects. Part A, D. Dolphin, R. Poulson, and O. Avramovic, eds. (New York: John Wiley & Sons), pp. 597-641.
- Dixon DP, Cummins L, Cole DJ, Edwards R, « Glutathione-mediated detoxification systems in plants », dans Curr. Opin. Plant Biol., vol. 1, no 3, 1998, p. 258–66 [lien PMID, lien DOI]
- Inoue Y, Kimura A, « Methylglyoxal and regulation of its metabolism in microorganisms », dans Adv. Microb. Physiol., vol. 37, 1995, p. 177–227 [lien PMID, lien DOI]
- Thornalley PJ, « Glyoxalase I--structure, function and a critical role in the enzymatic defence against glycation », dans Biochem. Soc. Trans., vol. 31, no Pt 6, 2003, p. 1343–8 [texte intégral, lien PMID, lien DOI]
- Creighton DJ, Hamilton DS, « Brief history of glyoxalase I and what we have learned about metal ion-dependent, enzyme-catalyzed isomerizations », dans Arch. Biochem. Biophys., vol. 387, no 1, 2001, p. 1–10 [lien PMID, lien DOI]
- Vander Jagt DL, « Glyoxalase II: molecular characteristics, kinetics and mechanism », dans Biochem. Soc. Trans., vol. 21, no 2, 1993, p. 522–7 [lien PMID]
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