Protéine interagissant avec Rev

Protéine interagissant avec Rev

Human RPA Interacting Protein

La human RPA interacting protein (hRIP, Protéine humaine interagissant avec RPA) est une protéine découverte récemment. Sa principale fonction est de transporter la Protéine de Réplication A (RPA, replicative protein A) du cytosol jusqu’au noyau et du noyau au cytosol.

Sommaire

Structure

Le gène hRIP se retrouve sur le chromosome humain 17 en position p13. On connait aujourd'hui 6 isoformes possibles de cette protéine, issus de l'épissage alternatif d'un même gène [1]: hRIP alpha, beta, gamma. delta 1, delta 2 et delta 3. Le gène de l’hRIP code l’isoforme a. Cependant, les isoformes a et b sont les plus souvent retrouvés dans le métabolisme cellulaire. L’isoforme a comprend 219 acides aminés. La protéine hRIP  est divisée en trois domaines; la partie N-terminale (acides aminés 1 à 45) qui est riche en résidus basiques, la partie centrale (acides aminés 45 à 140) qui est principalement composé d’acides aminés acides et la partie C-terminale (acides aminés 141 à 226), qui contient le domaine putatif du doigt de Zinc. La liaison avec la protéine RPA se fait par le domaine central. Concernant l’isoforme b, celui-ci comprend 172 acides aminés. En pratiquant une électrophorèse sur polyacrylamide les chercheurs ont estimés le poids moléculaire de cet isoforme b aux environs de 45 kDa.

Isoformes

Le tableau qui suit présente les différents isoformes de hRIP connus :

Isoforme Exons présents dans l’isoforme Nombres d’acides aminés Paires de base retrouvées sur le gène
a 1 - 2 - 3 - 4 - 5 - 6 - 7 219 a.a. 660 pb
b 1 - 2 - 3 - 4 - 5 - - 7 172 a.a. 519 pb
g 1 - 2 - 3 - 4 - - 6 - 7 145 a.a. 596 pb
d1 1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7
1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7		 107 a.a. 548 pb
407 pb
d2 1 - 2 - 3- - - 6 - 7 106 a.a. 484 pb
d3 1 - 2 - 3 - - - - 7 106 a.a. 343 pb

Rôles des isoformes a et b

Les isoforme a et b transportent la protéine RPA dans les corps nucléaires PML sous le processus de sumoylation. La microscopie en immunofluorescence a permis de révéler que hRIP a se localise davantage dans le cytoplasme mais est également détectable dans le noyau. Par contre, l’isoforme b est essentiellement nucléaire. La sumoylation est nécessaire pour le transport, via hRIP, de la protéine RPA vers le noyau.

Notes et références

  1. ↑ Park, J., Seo, T., Kim, H. et Choe, J. 2005
  • Boisvert F, Hendzel M et Bazett-Jones D.: Promyelocytic Leukemia (PML) Nuclear Bodies Are Protein Structures that Do Not Accumulate RNA The Rockefeller University Press The Journal of Cell Biology, Volume 148, Number 2, January 24, 2000
  • Bernardi R et Pandolfi PP, Structure, dynamics and functions of promyelocytic leukaemia nuclear bodies PMID: 17928811 [PubMed - in process]
  • TG Hofmann*,1 and H Will1 : Body language: the function of PML nuclear bodies in apoptosis regulation Cell Death and Differentiation (2003) Published online 22 August 2003
  • Park J, Seo T, Kim H, et Choe J. : Sumoylation of the Novel Protein hRIP Is Involved in Replication Protein A Deposition in PML Nuclear Bodies MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY, Sept. 2005, p. 8202–8214 Vol. 25, No. 18 2005, American Society for Microbiology

Les images ont été prise à partir de PubMed et sur SABLE protein structure prediction : http://sable.cchmc.org/

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